來自中科院生物物理所，美國哥倫比亞大學的研究人員發表了題為“Multisite Substrate Recognition in Asf1-Dependent Acetylation of Histone H3 K56 by Rtt109”的文章，報道了Rtt109-Asf1-H3-H4復合物的晶體結構，揭示了Rtt109與組蛋白H3中心螺旋處94位殘基的相互作用對于H3K56乙酰化至關重要。這也為真菌藥物靶點研究與新藥研發提供了理論基礎。
這一研究成果公布在7月26日Cell雜志上，文章的通訊作者分別為中科院生物物理所許瑞明（Rui-Ming Xu）研究員，以及哥倫比亞大學張治國（Zhiguo Zhang）教授。
DNA的復制與修復與染色質的解離有關，而染色質解離后便需要接下來的核小體再裝配。組蛋白H3第56位賴氨酸的乙酰化作用表明，該組蛋白H3是新合成的組蛋白分子，這種乙酰化作用對于在DNA復制與修復過程中保持基因組的穩定性來說是非常重要的。
Rtt109是一種獨特的組蛋白乙酰轉移酶，此前張治國教授研究組曾于2007年發現，缺乏Rtt109或者rtt109上保守的天門冬氨酸殘基發生突變，細胞的H3K56乙酰化能力喪失，并且對遺傳毒物（genotoxic agents）的敏感性增強，自發的染色體斷裂幾率上升。
之后研究人員還發現在細胞中，組蛋白伴侶Asf1對于H3K56乙酰化是必需的，但H3K56特異性和Asf1的作用機制依然是個未解謎題。
在最新這項研究中，研究人員確定了Rtt109-Asf1-H3-H4復合物的晶體結構，他們通過解析Rtt109及其組蛋白伴侶ASF1的復合物結構，發現H3的N端處于被解旋的狀態，同時ASF1通過固定組蛋白H4的C端形成反向beta折疊片結合Rtt109。
研究人員結合突變體的酶活實驗及酵母生長實驗進一步驗證了結合的關鍵殘基，并揭示了Rtt109與組蛋白H3中心螺旋處94位殘基的相互作用對于H3K56乙酰化至關重要。這也為真菌藥物靶點研究與新藥研發提供了理論基礎。
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