4月11日，國際學術期刊《免疫》(IMMUNITY)在線發表了中國科學院上海生命科學研究院營養科學研究所謝東研究組的題為Recruitment of Phosphatase PP2A by RACK1 Adaptor Protein Deactivates Transcription Factor IRF3 and Limits Type I Interferon Signaling 的最新研究成果。該工作揭示了一種普遍存在的負調控I型干擾素信號通路的新機制。
I型干擾素(type I interferon) 通路是天然免疫的主要組成部分，在機體控制并清除病原體的過程中扮演重要角色，而IRF3是I型干擾素通路的關鍵轉錄因子。IRF3活化的分子機制已經研究得比較清楚，但是對其相應的失活機制仍知之甚少，目前公認的負調控IRF3的主要機制是病毒感染引起的IRF3蛋白降解。
上海生科院營養所博士研究生龍凌云和副研究員鄧躍臻等在謝東研究員的指導下，發現宿主細胞在受到LPS、polyI:C和低劑量的病毒感染刺激時，會啟動一種新的機制——通過去磷酸化(而不是降解)IRF3而使其失活，而只有高劑量的病毒感染才會引起IRF3的降解。進一步研究證明在該過程中，磷脂酶PP2A在接頭蛋白RACK1的介導下，特異性地對IRF3和IRF7進行去磷酸化修飾;PP2A基因敲除的小鼠在受到VSV病毒感染時，產生出更多的I型干擾素，使其在遭受致死劑量的VSV攻擊時，死亡率大幅下降。該研究首次揭示了一種普遍存在的IRF3失活的新機制，為整個干擾素調節因子超家族(IRF)的研究提供了新思路;也為I型干擾素紊亂相關疾病(自身免疫性疾病和敗血癥等)的治療提供了新策略。
該項研究工作得到國家科技部、國家自然科學基金委和中國科學院的經費支持。
負調控I型干擾素信號通路的新機制
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