最初由Ranoff和lepow(1957)所發現，稱其為C1酯酶抑制劑，與引同時Schultze等則將其稱為α2神經氨酸糖蛋白。C1INH為一單鏈分子，由478個氨基酸殘基組成，分子量為104kDa，由478個氨基酸殘基組成，分子量為140kDa，鏈內有兩對二硫鍵（圖5-13）。C1INH調節的主要方式是，與活化的C1r或C1s結合形成穩定的復合物而導致C1絲氨酸蛋白酶失活。其作用機理是，C1INH通過提供一個酷似C1r或C1s的正常底物的序列為“誘餌”（“bait”），被c 1r或C1s裂解暴露出一個活性部位，然后再與C1r或C1s結合形成共價的酯鍵而發揮抑制作用。此外，C1INH還可防止在缺乏抗體時，C1以很低但仍有一定速率出現的自發激活。正常情況下，血液中的大多數C1可被7倍于其克分子濃度的C1INH所結合，以防止C1由于構象改變而引起的自發激活。但C1同抗原、抗體復合物的結合，可使C1從C1INH的抑制作用中而獲釋。除上述作用外，C1INH還可抑制凝血因子Ⅻa、Ⅺa、激肽釋放酶及纖溶酶，因而其在凝血、激肽和纖溶系統中也有重要的調節作用。