信號肽用作靶向信號，使細胞轉運機制能夠將蛋白質引導至特定的細胞內或細胞外位置。雖然尚未確定信號肽的共有序列，但仍有許多具有特征性的三方結構：
靠近N端的帶正電的親水區域。
靠近信號肽中間的10到15個疏水氨基酸的跨度。
靠近C末端的弱極性區域，通常偏愛在接近切割位點的位置具有較小側鏈的氨基酸。
在蛋白質到達其目的地后，信號肽通常被信號肽酶切割。因此，大多數成熟蛋白質不含信號肽。雖然大多數信號肽位于N端，但在過氧化物酶體中，靶向序列位于C端延伸。與信號肽不同，信號貼片由氨基酸殘基組成，這些氨基酸殘基在一級序列中是不連續的，但在將它們折疊到蛋白質表面時會發揮作用。與大多數信號序列不同，信號補丁在排序完成后不會被切割。除了內在的信號序列外，糖基化等蛋白質修飾也可以誘導靶向特定的細胞內或細胞外區域。