免疫球蛋白生物學活性

免疫球蛋白的重要生物學活性為特異性結合抗原，并通過重鏈C區介導一系列生物學效應（表2-2），包括激活補體、親和細胞而導致吞噬、胞外殺傷及免疫炎癥，最終達到排除外來抗原的目的。

（一）抗原結合作用

抗體分子在結合抗原時，其Fab片段的V區與抗原決定簇的立體結構（構象）必須吻合，特別與高變區的氨基酸殘基直接有關，所以抗原－抗體的結合具有高度特異性。

盡管某些氨基酸殘基在肽鏈的氨基酸順序上相距很遠，但由于肽鏈沿功能區長軸平行方向往返折疊，使他們能緊緊接近，形成一雙層排布的凹形或袋狀包圍抗原的活性部位，雙層間存在許多硫水氨基酸側鏈。抗體分子與抗原的相互作用靠各種非共價力，如氫鍵、靜電引力和VanderWaal力等，是一種可逆性反應。抗體與抗原結合后才能激活效應功能，天然Ig分子不能起這種作用。但在無抗原存在時，某些物理處理（例如加熱、凝聚等）也可模擬Ig分子構象的變化而起激活效應機制的作用。

（二）補體活化作用

補體C1q與游離Ig分子結合非常微弱，而與免疫復合物中的IgG或IgM（經典途徑）或凝集Ig（替代途徑）結合則很強。C1q與IgGFc段的CH2功能區起反應，其結合位點在3個氨基酸側鏈上。所有IgG亞類的單獨Fc片段對C1q具同樣的親和性；但完整蛋白則主要是IgG1和IgG3才能結合C1q結合的影響有關。

IgM激活補體能力最強。IgG至少需兩緊密并列的分子才能有效地激活C1q，而IgM單個分子在結合抗原后即可激活補體。循環IgM僅顯示低親和性的單個C1q結合點，與IgG的效能相近似；但當IgM分子與大分子抗原的多個決定簇結合后，改變其構象呈鉤環狀，以致暴露了原來被相近亞單位隱蔽的C1q結合點而增強了激活補體的能力。

IgG4、IgA1和IgA2雖不能通過經典途徑激活補體，但其Ig聚合物均可激活C3旁路。

（三）親細胞作用

IgG分子能與細胞表面的Fc受體結合。這些受體均屬Ig超族成員，主要有FcγRⅠ（CD64）、FcγRⅡ（CD32）和FcγRⅢ（CD16）。FcγRⅠ在單核細胞表面很豐富，中性粒細胞受適當細胞因子調節以后也可表達此受體；FcR為一高親和性受體，與IgG1和IgG3有很強的結合性，與IgG4也可作用，但與IgG2則不能結合。FcγRⅡ和FcγRⅢ受體在很多細胞上都存在，包括中性粒細胞、嗜酸性粒細胞和血小板，與IgG1和IgG3有低親和相互作用。活化B細胞表面有一個IgM結合蛋白（FcμR），但在T細胞、單核細胞或粒細胞都沒有。在單核細胞和中性粒細胞表面有FcαR，因而IgA亦有調理素作用。近年有T細胞上存在IgD受體的報道，但其意義仍不基清楚。FcεRⅠ受體存在于肥大細胞和嗜堿性粒細胞上；在B細胞、巨噬細胞、嗜酸性粒細胞和血小板上有FcεRⅡ，它們的相互作用與調節IgE應答有關。

細胞通過表面Fc受體與相應Ig結合后，可誘發一系例的生物效應，不同細胞的效應不同。例如在單核－巨噬細胞和中性粒細胞可促進其吞噬功能，稱為調理作用(opsonization)；在NK細胞和巨噬細胞或誘導抗體依賴性細胞介導的細胞毒作用（ADCC）；在肥大細胞和嗜堿性粒細胞可誘導Ⅰ型變態反應等等。

（四）其他生物活性

1．結合A蛋白和G蛋白人類IgG1、IgG2和IgG4的Fc段可結合葡萄球菌A蛋白，其結合位點在IgG的CH2～CH3之間；黃種人的IgG3也可結合A蛋白，而在白種人則不能，可能因為其IgG3的組氨酸被精氨酸置換。鏈球菌G蛋白可與人IgG的個亞類結合，也可與幾乎所有哺乳動物的IgG結合，其結合能力遠比葡萄球菌A蛋白強。但是這兩種蛋白對其他類的Ig均無親和力。

2．透過細胞膜人的IgG可通過胎盤傳遞至胎兒的血液循環，這不是被動的擴散，而是由IgG的Fc段選擇性地與胎盤微血管發生可逆結合透過；這種特性僅為γ鏈所特有，其他類Ig不具備這種能力。IgA通過與分泌成分的結合可以從粘膜下轉運至外分泌液中，例如轉運至腸道和乳汁中。