第一個被發現的β螺旋結構是在酶的果膠酸裂解酶中，其中包含一七轉螺旋，達到34?（3.4 nm）長。P22噬菌體的tailspike蛋白，擁有一個13圈的螺旋，由其構成的同源三聚體達到了200?（20 nm）的長度。它的內部密集，無中心孔，包含了疏水殘基和通過鹽橋中和的帶電殘基。
果膠裂解酶和P22噬菌體的tailspike蛋白均含有右旋螺旋。左手螺旋已經在一些酶比如UDP-N-乙酰葡糖胺轉移酶和細菌碳酸酐酶中被觀察到。其他含有β-螺旋的蛋白，包括黃粉蟲抗凍蛋白（右手螺旋）和云杉蚜蟲抗凍蛋白（左手螺旋），蘇氨酸會出現在β螺旋與冰晶的接觸面，以抑制結晶。
β-螺旋可以有效地相互聯系，無論是面對面（交配的三棱柱面）或端到端（形成氫鍵）的形態。因此，β螺旋可以類似卷曲螺旋段，作為“標簽”誘導其他蛋白質關聯。