信號肽位于分泌蛋白的N端。一般由15～30個氨基酸組成。包括三個區：一個帶正電的N末端，稱為堿性氨基末端：一個中間疏水序列．以中性氨基酸為主，能夠形成一段d螺旋結構，它是信號肽的主要功能區；一個較長的帶負電荷的C末端，含小分子氨基酸，是信號序列切割位點．也稱加工區。當信號肽序列合成后，被信號識別顆粒(SRP)所識別，蛋白質合成暫停或減緩，信號識別顆粒將核糖體攜帶至內質網上，蛋白質合成重新開始。在信號肽的引導下，新合成的蛋白質進入內質網腔．而信號肽序列則在信號肽酶的作用下被切除[21。如終止轉運序列存在于新生肽鏈的C端．也可以不被信號肽酶切除．如卵清蛋白含有內部信號肽。它的前體與成熟形式都沒有被信號肽酶切除的過程．其N一端氨基酸結構在第9位有帶電基團，疏水結構并不明顯。