別構效應亦稱“別位效應”或“變構效應”。生物體中某些蛋白質在不同的生理過程中與一些其他分子結合，使其結構改變，從而改變其生理活性的現象。別構效應是生物體代謝調節的重要方式之一。如某些酶作用的最終產物，可與酶結合引起變構，使活力降低，從而達到反饋抑制的效果。又如血紅蛋白有四個亞基，當第一個亞基與氧結合后，產生別構效應，使其他亞基更易與氧結合。
一個蛋白質與其配體（或其他蛋白質）結合后，蛋白質的空間結構發生改變，使它適用于功能的需要，這一類變化稱為別構效應或變構效應。
別構部位的概念是1963年由法國科學家J．莫諾等提出來的。影響蛋白質活性的物質稱為別構配體或別構效應物。該物質作用于蛋白質的某些部位而發生的相互影響稱為協同性。抑制蛋白質活力的現象稱為負協同性，該物質稱為負效應物。增加活力的現象稱為正協同性，該物質稱為正效應物。受別構效應調節的蛋白質稱為別構蛋白質，如果是酶，則稱為別構酶。
在50年代后期，先后發現某些氨基酸對催化其合成途徑第一步反應的酶有抑制作用，這種現象稱為反饋抑制。起抑制作用的物質與該酶的底物在結構上完全不同，這種結構不同于底物的抑制物是結合于酶的活性部位以外的其他部位，即別構部位而影響酶的活力的。如概述圖所示以別構酶為例說明正負效應物是如何影響酶活力的。