Kennedy等人通過 SDS-PAGE法 ,發現鉬鐵蛋白含有兩種亞基 , 已經確定其為異四聚體 (α2 β 2 ),分子量約 220k～ 240kD之間 (因不同來源而異 )。α亞基分子量為 55kD,由 nifD基因編碼 , 大小約為 500個氨基酸 ,氨基酸序列的同源性在 47% ～ 66%,具有相當高的保守性。
在已知的 α亞基氨基酸序列中 ,有 5個 Cys殘基 (Cys62、Cys88、Cys154、Cys183、Cys275)是絕對保守的 ,可能和鉬鐵蛋白中金屬原子簇的生物合成有關。 nifK基因編碼的 β亞基分子量為 60kD, 氨基酸序列與 α亞基比較相似 。 α亞基和 β 亞基之間存在廣泛的相互作用 , 它們構成一個近似軸對稱的 αβ, 兩個αβ 二聚體以近似軸對稱的方式交聯起來 , 形成了 α2β 2四聚體 。
在鉬鐵蛋白中含有 M-簇和 P-簇兩種金屬原子簇 。P-簇是一類獨特的 [ 8Fe-7S]的原子簇 , 位于 α和 β 亞基二聚體的界面上 。它能夠進行多種氧化還原態的變化, PN經 過 不 同 程度 的 氧 化 為 P1 +、 P2 +、 P3 +及PSUPEROX。這些不同氧化態的 P-簇都具有獨特的電子順磁共振譜 (EPR)特征 , 為研究 P-簇的功能提供了有效的途徑 。P-簇是固氮酶反應中電子傳遞的中間體 ,負責接受和儲存來自鐵蛋白的 [ 4Fe-4S]簇的電子并將電子傳遞到 M-簇 。 M-簇位于鉬鐵蛋白的 α亞基內 , 僅通過 αCys275和 αHis472兩個氨基酸殘基與蛋白主鏈相連。它由一個 [ 4Fe-3S]簇和一個 [ 1Mo-3Fe-3S]簇通過 3個 S原子與二者中的 Fe連接而成的Mo1Fe7 S9原子簇 。 FeMoco上連有一個高檸檬酸分子 ,高檸檬酸分子通過 2個 O原子與 Mo連接 。 MoFe蛋白分辨率 1.16 的 X-射線晶體衍射顯示 , FeMoco內還存在一個輕的原子 , 它以 6個等同的鍵連接在 [ 4Fe-3S]簇和 [ 1Mo-3Fe-3S]簇的 3個 Fe原子 ,這個輕的原子可能是 N。
MoFe蛋白在固氮酶催化氮氣等底物過程中起催化 、絡合作用 。鐵蛋白中的 [ 4Fe-4S]簇將電子傳遞給MoFe蛋白的 P-簇 ,使其還原 , 然后 P-簇再將電子傳遞給 FeMoco,底物在此接受電子后被還原 。可見 , FeMoco是固氮酶的活性中心 , FeMoco的結構以及其周圍多肽環境的變化對固氮酶活性的影響是當前研究固氮催化機制的最活躍領域之一 。