GK作為獨特的單體變構酶,與葡萄糖結合后,酶的構象發生改變,新構象有利于后續葡萄糖與酶結合及酶親和度的提高,希爾系數為1.7(希爾系數>1為正協同,即一個葡萄糖分子與GK結合,GK對其他葡萄糖分子親和度增加),因而出現同促正協同作用,葡萄糖動力學曲線為“S”型,底物葡萄糖濃度較低時,酶活性增長緩慢,葡萄糖濃度升高到一定程度后,酶活性顯著增加,最終增至最大活性。從GK的動力學曲線可以看到,葡萄糖拐點濃度約為3.5mmol/L,S0.5(1/2 Vmax時的底物濃度,反映了酶和底物的親和力大小)約為7.5mmol/L,與正常血漿葡萄糖濃度相當,因此保證了在生理葡萄糖水平下的最佳響應性,即當葡萄糖濃度發生微小變化時,GK仍可控制反應速率,發揮葡萄糖傳感器的作用。在胰島細胞內,GK可催化葡萄糖磷酸化為G6P,導致ATP‐K+通道關閉,誘導膜電位去極化,激活Ca2+通道,促進胰島素釋放；在肝細胞內,促進肝糖原合成,儲存能量。GK活性不受反應物G6P的反饋抑制機制調節。