●N-連接糖基化的修飾 蛋白質的N-連接糖基化是在內質網中進行的, 而對糖基的修飾則是在高爾基體中完成的。 對于進入到高爾基體的糖蛋白來說, 形成高甘露糖基寡聚糖側鏈所需的修飾比較簡單, 只要切除3 分子的葡萄糖即可(圖9-32), 這一過程是在RER中完成的。圖9-32 高甘露糖側鏈的修飾 而形成復合寡聚糖則比較復雜, 要切除5分子甘露糖, 加上2分子N-乙酰葡萄糖胺、2分子半乳糖、2分子唾液酸(9-33), 有時還要加上巖藻糖。圖9-33 哺乳動物高爾基體中進行的N-連接糖基化修飾過程 ● O-連接的糖基化(O-linked glycosylation) 高爾基體中進行的另一種蛋白質的糖基化是O-連接的糖基化,將糖鏈轉移到多肽鏈的絲氨酸、蘇氨酸或羥賴氨酸的羥基的氧原子上。 ■ 蛋白聚糖(proteoglycan)的合成 除了蛋白質的糖基化以外,高爾基體中也可以進行多糖的合成。動物細胞中合成的多糖主要是透明質酸,這是一種氨基聚糖, 是細胞外基質的主要成分。植物細胞壁中的幾種多糖,包括半纖維素、果膠也是在高爾基體中合成的。蛋白原的水解 胰島素是在胰島B細胞中合成的, 剛從內質網合成的多肽在N- 末端有信號肽鏈, 稱前胰島素原(preproinsulin), 相對分子質量為12,000.隨后在內質網的信號肽酶的作用下, 切除信號肽, 成為胰島素原(proinsulin),相對分子質量9,000, 含84個氨基酸。運輸到高爾基體后, 通過蛋白酶的水解作用, 生成一個分子由51個氨基酸殘基組成的胰島素和一個分子C肽(圖9-34)。 ■ 蛋白質的分選 ● 高爾基體反面網絡的功能是進行蛋白質的分選(圖9-35)。分選作用主要是由信號序列和受體之間的相互作用決定的,如KDEL序列是內質網的滯留信號一樣,不同部位的蛋白具有不同的信號,在反面高爾基網絡被分選包裝到不同的小泡,沒有特別信號的則進入非特異的分泌小泡
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