彈性蛋白是通過將許多小的可溶性前體原彈性蛋白蛋白分子(50-70kDa)連接在一起制成的，以制成最終的大量不溶性、耐用的復合物。未連接的原彈性蛋白分子通常在細胞中不可用，因為它們在被細胞合成后立即交聯成彈性蛋白纖維，在它們輸出到細胞外基質后。
每個原彈性蛋白由一串36個小結構域組成，每個結構域重約2kDa，呈隨機卷曲構象。該蛋白質由交替的疏水和親水結構域組成，由不同的外顯子編碼，因此原彈性蛋白的結構域結構反映了基因的外顯子組織。親水結構域包含在成熟彈性蛋白形成過程中參與交聯的Lys-Ala(KA)和Lys-Pro(KP)基序。在KA結構域中，賴氨酸殘基成對或三聯體出現，由兩個或三個丙氨酸殘基（例如AAAKAAKAA）隔開，而在KP結構域中，賴氨酸殘基主要由脯氨酸殘基（例如KPLKP）隔開。
聚合
由于疏水域之間的相互作用在稱為凝聚的過程中，原彈性蛋白在生理溫度下聚集。這個過程是可逆的并且是熱力學控制的，不需要蛋白質裂解。通過不可逆的交聯使凝聚層變得不溶。
交聯
為了制造成熟的彈性蛋白纖維，原彈性蛋白分子通過它們的賴氨酸殘基與橋素和異橋素交聯分子交聯。進行交聯的酶是賴氨酰氧化酶，使用體內奇奇巴賓吡啶合成反應。