α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，并且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。
為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合并在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基暴露在微管的正端，而α-微管蛋白亞基暴露在負端。在將二聚體摻入微管后，與β-微管蛋白亞基結合的GTP分子最終通過沿著微管原絲的二聚體間接觸水解成GDP。微管蛋白二聚體的β-微管蛋白成員是否與GTP或GDP結合會影響微管中二聚體的穩定性。與GTP結合的二聚體傾向于組裝成微管，而與GDP結合的二聚體傾向于分裂;因此，這種GTP循環對于微管的動態不穩定性是必不可少的。
當結合到微管中時，微管蛋白積累了許多翻譯后修飾，其中許多是這些蛋白質所特有的。這些修改包括detyrosination， 乙酰化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕櫚酰化。對一些微管中的乙酰化進行了許多科學研究，特別是α-微管蛋白N-乙酰轉移酶（ATAT1），它被證明在許多生物和分子功能中發揮重要作用，它與許多人類疾病相關，特別是神經系統疾病。