抗體分子的水解片段

　　在一定條件下，Ig分子肽鏈的某些部分易被蛋白酶水解為不同片段。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是最常用的兩種Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的結構和功能，分離和純化特定的12多肽片段。[2]

　　(一) 木瓜蛋白酶水解片段

　　木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在鉸鏈區二硫鍵連接的兩條重鏈的近N端，可將Ig裂解為兩個完全相同的Fab段和一個Fc段。Fab段即抗原結合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一條完整的輕鏈與重鏈的VH和CHl結構域組成。一個Fab片段為單價，可與抗原結合但不產生凝集反應或沉淀反應；Fc段即可結晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3結構域組成。Fc段無抗原結合活性，是Ig與效應分子或細胞相互作用的部位。[2]

　　(二)胃蛋白酶水解片段

　　胃蛋白酶作用于鉸鏈區二硫鍵所連接的兩條重鏈的近c端，水解Ig后可獲得一個F(ab’)2片段和一些小片段pFc ’。F(ab’)2是由兩個Fab段及鉸鏈區組成，由于Ig分子的兩個臂仍由二硫鍵連接，因此F(ab’)2片段為雙價，可同時結合兩個抗原表位，與抗原結合可發生凝集反應和沉淀反應。由于F(ab’)2片段既保留了結合相應抗原的生物學活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被廣泛用于制備生物制品，如白喉抗毒素、破傷風抗毒素均是經胃蛋白酶消化后精制提純的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所產生的pFc 7最終被降解，無生物學作用[2]。