環化蛋白質具有3個明顯的特性：
①提高穩定性和活性，這是由于環化的蛋白質可以減少非折疊狀態的構象熵值；
②折疊速度快，這是因為其減少了折疊途徑的數目的緣故；
③對N端和C端特異性的蛋白酶具有抗性，因此能改善在體內的穩定性。
由于以上特性，環化蛋白質在蛋白質工程和醫藥工業中備受重視。以IMPACT～TWIN(NEB公司產品)和SICLOPPS為代表的2種載體分別被構建，用于體外和體內環化蛋白。IMPACT一rWIN用于表達“N端內含肽一靶蛋白一C端內含肽”形式的融合蛋白。在體外純化后，經pH及巰基誘導切割此產物產生N端的半胱氨酸和C端的巰酯鍵，在低濃度下有利于靶蛋白分子內末端連接反應形成環狀分子，而在高濃度下則促進分子之間末端的連接，從而產生串聯的多聚產物，然后通過內含肽介導的連接方式(intein—mediatedproteinligation，IPL)由N端半胱氨酸攻擊C端巰酯鍵。天然存在的SspDnaE斷裂型內含肽兩端片段具有很強的親和性，靶蛋白基因被插入C端和N端之間形成一個三明治結構，經剪接后靶蛋白的N端和C端在體內通過正常的肽鍵連接而產生環化產物。相對于體外環化系統來說，目的蛋白在體內不須化學處理在細胞內進行自我環化反應，因此具有廣泛的應用價值。通過控制溫度表達DnaE內含肽也可以在體外環化蛋白，以便純化產物。除了SspDnaE以外，PI—PfuI和RecA內含肽也得到成功應用。