1986年，由P．G．schultz和R．A．Lerner分別領導的兩個小組同時證明抗體具有催化活性。針對一個四面體帶電荷的磷酸酯半抗原產生的抗體，能有選擇性地催化相應的碳酸脂和羧酸脂的水解反應。他們將這種有催化活性的抗體稱為催化性抗體（catalytic antibody)，又稱抗體酶（abozyme）。催化抗體的作用取決于底物分子水解時的轉換態（transition state）（圖7—5）。轉換態的分子結構是分子活化后的一種結構狀態，處于轉換態的分子具有最高的活化能，分子表現極性。處于這種狀態的分子也是最不穩定的，能與這種分子結合的酶或者抗體會使某些化學鍵發生斷裂（如酯鍵，碳鍵，胺鍵等）起到酶解作用。可見抗體酶的作用與天然的蛋白質酶非常相似。抗體酶也表現出對底物的專一性，對立體結構的專一性。在飽和動力學與競爭性抑制方面都與常規酶相似。所以抗體酶的發現打破了只有常規酶才有的分子識別和加速催化反應的傳統概念，為酶工程學開創了新的領域。