受體型酪氨酸激酶間變性淋巴瘤激酶（Anaplastic lymphoma kinase，ALK）最早發現于間變性大細胞淋巴瘤（Anaplastic large cell lymphoma，ALCL）中，由2號及5號染色體易位所形成的融合蛋白質包含了ALK的3’端胞內結構域，以及核磷蛋白（Nucleophosmin，NPM）的5’端的結構域。隨后的研究發現，正常的ALK專一表達于神經系統中，如腦和神經索，尤其是新生兒的腦中。
ALK基因位于染色體2p23位點，正常情況下人源的alk可轉錄產生大小6222bp的mRNA，由29個外顯子構成，編碼1620個氨基酸序列200KDa的I型穿膜蛋白ALK，該蛋白為一種受體酪氨酸激酶（receptortyrosinekinase，RTK），是RTK胰島素超家族的成員。完整的ALK具有典型的RTK三部分結構，即胞外區、親脂性穿膜區和胞漿內酪氨酸激酶。據文獻報道，ALK蛋白除在極少部分彌漫性大B細胞淋巴瘤中表達外，可在60%～85%的原發性系統性ALCL中表達，是原發性系統性ALCL相對特異的免疫表型特征。
ALK在某些ALCL中的異常表達來源于不同的染色體易位。ALK易位的基因組斷裂點多發生在16及17號外顯子中間的內含子，而17-26號外顯子編碼ALK胞內結構域，每個易位產生一種不同的融合蛋白質，由配偶體的5’端和ALK酪氨酸激酶結構域3’端融合得到。大多數情況下，5’端的配偶體具有可以形成同源或異源二聚體的結構域，使得ALK激酶結構域交互磷酸化，相互作用增強并且使多種下游蛋白質磷酸化。失去調控的ALK活性增高，使其功能近似原癌蛋白質，這些融合蛋白質定位在不同的亞細胞區域上，因此可能導致不同的細胞功能改變。
大約70-80%的ALK陽性的ALCL表達NPM-ALK，它是由染色體t（2；5）（p23；q35）易位引起的，npm的5’端與alk的3’端融合，導致NPM的氨基端與ALK梭基端的酪氨酸激酶功能區融合。位于5號染色體的npm編碼一種調節細胞周期的NPM，該蛋白的分子量為38kd，與前核糖體顆粒運輸及核糖體生物發生，調節細胞分裂、DNA修復、轉錄和基因組穩定性相關。NPM包含核定位信號以及二聚體結構域，可以產生大的同源二聚體及異源二聚體。NPM對NPM-ALK融合蛋白發揮轉化功能非常重要，缺乏NPM二聚體結構域的突變體小能轉化細胞，提示二聚化作用是信號傳遞的關鍵因素。轉基因模型小鼠的研究結果顯示NPM-ALK可導致惡性的淋巴瘤。
正常情況下ALK只在神經系統中表達。人體中ALK基因表達水平隨著腦的發育成熟而下降，成熟腦組織中的量很低，表達存在一定的區域性；其它系統尤其是造血系統中未發現ALK的表達。ALK基因在絕大多數非造血系統腫瘤和正常組織中缺乏表達，表明ALK蛋白的分布范圍是極其狹窄的。ALK蛋白是ALCL重要的分子標志物，在ALCL的診斷中具有很高的價值。