通過X射線晶體衍射結構分析發現，球蛋白的基本結構是由二硫鍵相連的4條對稱的多肽鏈構成的單體。其中兩條分子量較大的鏈，稱為重鏈。兩條分子量較小的鏈，稱為輕鏈。
1.重鏈與輕鏈
球蛋白的重鏈（heavy chain,H鏈）由450~550個氨基酸殘基組成，分子量為55~75 kDa。根據Ig重鏈恒定區抗原性的差異，可將其分為5類，即IgG、IgM、IgA、IgD、lgE，其相應的重鏈分別稱為γ、μ、α、δ及ε鏈。各類Ig可根據其鉸鏈區氨基酸殘基組成和二硫鍵數目、位置的不同，分為不同亞類。
球蛋白的輕鏈（light chain,L鏈）通常含214個氨基酸殘基，分子量約25 kDa。根據輕鏈抗原性的不同，分為κ、λ兩型。各類Ig的輕鏈均有κ型和λ型（正常人血清Ig的κ：λ約為2:1）。同一型Ig中，可根據其輕鏈C區N端氨基酸序列差異，分為不同亞型。天然的Ig單體中，兩條重鏈的類別相同，兩條輕鏈的型別相同。
2.可變區和恒定區
球蛋白的重鏈和輕鏈靠近氨基端（N端）的約110個氨基酸的序列變化很大，稱為可變區（variable re gion,V區），分別占重鏈和輕鏈的1/4（或1/5）和1/2。該區的H鏈和L鏈各有3個氨基酸組成和排列順序。
變化最為劇烈的部位，稱為高變區（hypena riable region,HVR），分別為HVR1~HVR3，由于該區域是Ig與抗原表位互補結合的部位，故稱互補決定區（complementarity determing region,CDR）。同一個體內不同的B細胞克隆合成的Ig在該區域有所不同，所以又稱抗體的獨特型。該區以外的V區，其氨基酸組成及排列順序相對不易變化，稱為骨架區（FR）。
重鏈和輕鏈近羧基端（C端）的氨基酸序列相對恒定，稱為恒定區（constant region,C區），分別占重鏈和輕鏈的3/4（或4/5）和1/2。不同種屬、不同個體的Ig在該區域會有差異，表現在臨床上注射異種或異體的Ig亦可引起過敏反應。
3.鉸鏈區
鉸鏈區位于CH1~CH2之間，對蛋白酶敏感，易被水解。含豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，有利于兩臂同時結合兩個不同距離的抗原表位。