8月4日，中國科學院生物物理研究所張凱組和趙永芳組合作在Cell Research 發表了題為Substrate-bound structure of the E. coli multidrug resistance transporter MdfA 的研究成果。
細菌的藥物抗性是當今全球面臨的最主要的公共健康威脅之一。抗藥性相關的機制研究及對策已成為世界衛生組織和各國政府共同關注的問題。細菌有多種形式的抗藥機制，最普遍的一種機制是利用細胞膜上的多個藥物外排泵，將抗生素外排出細胞。大腸桿菌MFS家族的多藥物外排蛋白MdfA是抗藥機制研究中的范例，對該蛋白結構的解析有助于深入認識細菌的藥物外排機制。張凱課題組成功解析了MdfA-氯霉素以及MdfA與多個底物類似物復合物的高分辨率晶體結構（最高2.0 ?）。在MSF家族中，藥物底物與轉運蛋白復合物的晶體結構的報道仍屬首次。
MdfA形成12次跨膜螺旋的拓撲結構，含有由3次跨膜螺旋重復結構形成的兩個結構域，底物結合口袋位于兩個結構域的界面處。通過突變實驗，該研究組在細胞水平上對氯霉素的結合位點進行了研究，驗證了多個對底物結合及質子化位點起關鍵作用的氨基酸殘基。同時趙永芳組利用單分子熒光共振等方法驗證了晶體結構中的觀測。基于對該家族蛋白中多個保守的序列模體進行的結構和功能分析，文章作者提出了一個基于膜電位的、底物-質子逆向轉運的分子機制，為進一步認識廣譜性抗藥轉運蛋白的一般工作原理奠定了實驗和理論基礎。
該項研究得到了科技部“973”計劃、中科院戰略性先導科技專項（B類）等的資助。
多藥物外排蛋白MdfA-Cm的晶體結構
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