真核細胞的細胞骨架蛋白可以聚合形成自組織結構,甚至在水溶液中也是如此;然而為了形成更為復雜的動力學結構,比如像單纖維的滑動或旋轉,許多動力蛋白和輔因子就需要參與進來,和細胞骨架蛋白一起形成較為復雜的動力學結構。最古老的細菌蛋白質肌動蛋白FtsA和微管蛋白FtsZ,在細胞骨架結構Z環的形成過程中扮演著重要的角色。
近日,刊登在國際雜志Nature Cell Biology上的一篇研究論文中,來自國外的研究者 Martin Loose和Tim Mitchison通過研究揭示了細菌的細胞在分裂過程中細胞骨架發生的動力學變化。
文章中,研究者發現,FtsA可以通過一個特殊的螺旋吸附在磷脂雙分子層上,當添加GTP后,FtsZ也會吸附到細胞膜區域,而且會被快速聚合,當達到臨界密度時,整個膜系統就會朝著一個方向移動,而且會發生渦旋旋轉。在細菌細胞中上述系統并不包含所有的組分結構,研究者表示,這種渦旋運動形成的螺旋模式僅僅會在大腸桿菌和枯草芽孢桿菌的Z環裝配期間被觀察到。
而這種模式的形成需要ATP,而在細菌細胞中并不存在ATP酶活性;研究者表示,這種渦旋運動具有一種優先的方向性,而這也是極性分子吸附到雙分子層上形成的一種結果,而在細胞分裂過程中,酶類吸附到Z環上是優先在空間中發生的。微管的旋轉是多種電荷定向運輸的結果。
最后研究者說道,理解細胞骨架蛋白形成細胞內在模式的過程,對于理解細胞骨架蛋白功能的多樣化以及在真核細胞中的應用具有重要的意義。
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