網格蛋白（Clathrin）由3個二聚體組成，每個二聚體包括1條相對分子質量為1.8*10^5的重鏈和1條3.5*10^4～4*10^4的輕鏈。3個二聚體形成三腳蛋白復合體（triskelion），是包被的結構單位。當配體與膜上受體結合后，網格蛋白聚集在膜下，逐漸形成直徑50-100nm的質膜凹陷，稱網格蛋白包被小窩(clathrin-coated pit)。一種小分子GTP結合蛋白--發動蛋白（dynamin）在深陷的包被小窩的頸部組裝成環，發動蛋白水解與其結合的GTP引起頸部縊縮，最終脫離質膜形成網格蛋白包被膜泡(clathrin-coated vesicle)。幾秒鐘后，網格蛋白便脫離包被膜泡返回質膜附近區域以便重復使用，脫包被的囊泡與早胞內體（early endosome）融合，從而將轉運分子及胞外液體攝入細胞。在大分子跨膜轉運中，網格蛋白本身并不起捕獲特異轉運分子的作用，有特異性選擇作用的是包被中另一類銜接蛋白（adaptin），它既能結合網格蛋白，又能識別跨膜受體胞質面的尾部肽信號（peptide signal），從而通過網格蛋白包被膜泡介導跨膜受體及其結合配體的選擇性運輸。