纖維素酶的分子結構與功能

纖維素酶分子普遍具有類似的結構，均由催化結構域（catalytic  domains,CD）、纖維素結合結構域（cellulose-binding  domains,  CBD）和連接橋（linker）三部分組成。

（1）催化結構域：呈球形，主要體現酶的催化活性及對特定水溶性底物的特異性。內切酶的活性位點位于一個開放的裂口（cleft）中，它可結合在纖維素鏈的任何部位并切斷纖維素鏈。外切酶的活性位點位于一個長環狀通道中，它只能從纖維素鏈的非還原性末端切下纖維二糖。

（2）纖維素結合結構域：CBD在纖維素酶中位于肽鏈的氨基端或羧基端，通過連接橋與催化結構域相連。1995年，Tomme（1995）根據CBD分子大小及氨基酸的相似性將已知的CBD分成了10個家族，大部分的CBD位于家族Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。人們推測，CBD可能通過芳香環與葡萄糖環的堆積力吸附到纖維素上，由CBD上其余的氫鍵形成殘基與相鄰葡萄糖鏈從纖維素表面脫離開來，以利于催化區的水解作用。但有一些纖維素酶并沒有CBD，如熱纖梭菌是依靠纖維素酶系中的纖維小體(celluosome)吸附纖維素的。

（3）連接橋：連接橋主要是保持CD和CBD之間的距離，也可能有助于不同酶分子間形成較為穩定的聚集體。細菌纖維素酶的連接橋富含脯氨酸、蘇氨酸，而真菌纖維素酶的連接橋富含甘氨酸、絲氨酸和蘇氨酸。細菌纖維素酶的CBD與CD夾角為135度，而真菌為180度；細菌纖維素酶有兩個酶切位點可將CBD與連接橋分別切去，而真菌纖維素酶一般只有一個酶切位點可將CBD與連接橋一同切去。