膠原蛋白（Collagen）屬于不溶性纖維形蛋白質，是細胞外基質的主要成分，遍布于各器官和組織。膠原蛋白一般占哺乳動物體內蛋白總量的25%（質量分數）。結締組織中的膠原主要是Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原，Ⅳ型膠原主要存在于基底膜。以肝臟為例，膠原蛋白在肝臟中的主要類型、結構及其在基底膜和間質基質中的分布。
膠原蛋白為動物結締組織提供抗外張力的能力。其基本結構為三股膠原蛋白多肽鏈相互纏繞形成的三螺旋結構，直徑為1.5nm。部分類型的膠原蛋白三螺旋可組合成相互平行的有序多聚體，稱為膠原蛋白纖絲（collagen fibril），其直徑在10-300nm，長度可達幾μm。膠原蛋白纖絲可以進一步組裝成直徑為0.5-3μm、長度為上百μm的膠原蛋白纖維（collagen fibre），這是細胞外基質最主要的組成部分之一。膠原蛋白纖維的取向受成纖維細胞（fibroblast）控制。例如在腱組織中，成纖維細胞會牽引膠原纖維定向移動，使其按照組織中張力的軸線方向分布。另外一些類型的膠原蛋白起在膠原纖維表面進行修飾的作用，用以促進膠原纖維之間及它們與細胞外基質中其它成分如糖蛋白的連接。
細胞并不是與膠原蛋白進行直接接觸來連接的。細胞有一類被稱為整合素（Integrin）的跨膜蛋白，其為二聚體結構，一端連接胞內的微絲（Actin filament），另一端跨膜連接胞外的纖維黏連蛋白（Fibronectin） 。纖維黏連蛋白的另一端則被固定在膠原纖維上。這一結構連同起輔助固定作用的銜接蛋白（Adaptor protein）一起，起到細胞與細胞外基質的連接作用。
成纖維細胞、成軟骨細胞、成骨細胞、成牙質細胞、成肌細胞、脂肪細胞、內皮細胞及某些上皮細胞均可分泌膠原蛋白。
膠原蛋白的降解與一般蛋白質有所不同，膠原的轉換率較慢，半生期為數周至數年不等。未變性膠原的典型三股螺旋結構對一般蛋白水解酶具有很強的抵抗力，故不易降解。Ⅰ型膠原必須在一定的膠原酶的作用下，于膠原分子距氨基末端3/4處的Gly-Ile或Gly-Leu之間的肽鍵斷開后，才能被一般的蛋白酶降解；Ⅳ型膠原因三股螺旋結構不連續，故可在非螺旋結構域直接被胃蛋白酶水解為數個片段。組織來源不同的膠原酶對不同類型膠原的水解能力強弱不等，且各種組織產生并釋放的膠原酶通常以無活性的形式存在，經蛋白酶作用后可變為有活性的膠原酶。
具有轉移潛能的腫瘤細胞產生的膠原酶能特異性作用于Ⅳ型膠原而破壞基底膜，為侵襲、轉移創造條件。