肌紅蛋白( myoglobin，Mb)是哺乳動物細胞主要是肌細胞貯存和分配氧的蛋白質。潛水哺乳類如鯨海豹和海豚的肌肉中肌紅蛋白含量十分豐富，以致使它們的肌肉呈棕紅色。由于肌紅蛋白貯存氧使這些動物能長時間地潛在水下。肌紅蛋白是由一條多肽鏈和一個輔基血紅素構成，相對分子質量為16700，含153個氨基酸殘基。除去血紅素的脫輔基肌紅蛋白稱珠蛋白(globin)，它和血紅蛋白的亞基(α-珠蛋白鏈和β-珠蛋白鏈)在氨基酸序列上具有明顯的同源性，它們的構象和功能也極其相似。
球狀蛋白質的X射線衍射圖是極為復雜的，往往有幾百、幾千甚至幾萬個衍射點。分析球狀蛋白質的晶體結構必須向待分析的蛋白質晶體中引進適當的重金屬原子，以便得到同晶置換晶體。制備合適的同晶置換晶體是X射線結構分析技術測定球狀蛋白質晶體結構的關鍵性工作之一。
肌紅蛋白的空間結構測定是由 Kendrew j及其同事們于1963年完成的。 Kendrew等人測定的抹香鯨(sperm whale)肌紅蛋白晶體的衍射圖約有25000個衍射點，要求很多復雜的計算機運算。肌紅蛋白的Ⅹ射線晶體學分析分3個階段完成:第一階段的分析，分辨率為0.6nm，可以辨認出肌紅蛋白分子多肽主鏈的折疊和走向；第二階段的分析，分辨率達到0.2mm水平，分子的側鏈基團都能辨認出來；第三階段，分辨率為0.14nm，所有氨基酸殘基都能識別。觀察到的殘基序列與化學分析得到的結果完全一致。
肌紅蛋白分子呈扁平的棱形，分子大小約為4.5nm×3.5nm×2.5nm。分子中多肽主鏈由長短不等的8段直的α螺旋組成，最長的螺旋含23個殘基，最短的7個殘基，分子中幾乎80%的氨基酸殘基都處于α螺旋區內。這8段螺旋分別命名為A、B、C......H。相應的非螺旋區肽段稱為NA(末端段)、AB、BC、…FG、GH、HC(C-末端段)。因此各殘基有一套從N端開始計算的序列號碼外還按在各螺旋段中的位置另外給出編號，如第93位His又編為F8，表示該His在F螺旋的第8位置上。