動物體內的胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶是分解食物蛋白質的專一蛋白酶。由于TI能分別與上述兩種蛋白酶活性中心專一性結合，使它們失去了分解蛋白質的能力，由此引起蛋白質消化率下降、營養效價降低。并導致消化不良、食欲下降、乃至生長停滯等不良反應。但另有研究報道，在動物飼料中加入預先消化過的蛋白質或混合氨基酸制品后，TI仍能抑制動物的生長。因此認為，TI抑制胰腺中蛋白酶的活性不是導致動物生長停滯的惟一原因。進一步研究發現，TI本身就能引起動物胰腺增大，從而加速刺激了胰腺分泌活性增加，促使胰腺機能產生亢進，導致胰臟過度分泌蛋白水解酶，結果造成了動物機體內必需氨基酸的內源性損失，進而也就降低了蛋白質本來的營養效價。另外，由于胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶均富含硫氨基酸，而當胰腺腫大時，勢必要消耗更多的含硫氨基酸來合成補充胰臟中損失的蛋白酶，從而造成機體組織內嚴重缺乏含硫氨基酸。又因大豆蛋白質本來就缺少含硫氨基酸，如此，則使必需氨基酸的自行損耗較多，且又不能及時得到補給，結果使氨基酸的比例失調，很難維持動物體內的營養需求，必然也就會導致動物的生長停滯。
胰腺的分泌是由其反饋抑制所調解控制的，而且此種抑制主要取決于小腸內胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的含量。當這兩種酶的量達到正常水平時，就會反饋抑制胰腺中蛋白酶的合成。反之，當這兩種酶的含量下降到臨界值以下時，就會反射刺激胰腺來合成更多的酶。同時還認為，胰腺內蛋白酶的合成也可能是由激素性質的腸促胰酶肽所調控。由此可以推論，TI引起甲狀腺腫大的機制可能在于TI與胰蛋白酶結合形成復合物后，蛋白酶的含量明顯降低，此時負反饋抑制失去作用，而腸促胰酶肽的活性增強，促使胰腺合成蛋白酶，此過程稱之為負反饋抑制作用的抑制，結果使胰腺機能亢進而產生腫大。
一般認為大豆中至少存在5種胰蛋白酶抑制劑，但至今只有兩種被分離純化出來，并得到較詳細的研究。1947年和1961年，Kunitz與Bowman - Birk分別提純了兩種胰蛋白酶抑制劑，它們在豆中的含量分別為1.4%和0.6%。后來人們用他們的姓氏分別命名了這兩種胰蛋白酶抑制劑。
上述兩種抑制劑的等電點都處在偏酸性范圍，Bowlnan - Birk抑制劑對熱、酸、胃蛋白酶的穩定性及對胰凝乳蛋白酶的抑制作用均高于Kunitz抑制劑，這是因為前者每摩爾具有7個脫氨酸殘基，而后者只有2個。胱氨酸殘基的二硫化物能有效地穩定大分子結構。胰蛋白酶抑制劑的毒性是可引起胰臟肥大 。