Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域（domain），每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層（anti-parallel β sheet）構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊（immunoglobulin folding）。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF） [4] 。