一個蓖麻毒蛋白分子進入細胞內，就足以使整個細胞的蛋白質合成完全停止而死亡。蓖麻毒素的毒性多肽是A鏈，A鏈具有使核糖體失活的能力。B鏈上含有兩個半乳糖結合部位，能與細胞上含半乳糖基的糖蛋白或糖酯結合，蓖麻毒蛋白通過B鏈連接在細胞表面含有半乳糖末端的糖蛋白和脂蛋白上進入細胞，A鏈在B鏈的幫助下，容易穿過細胞膜破壞核蛋白體60S亞單位，抑制蛋白質的合成，致使細胞死亡。蓖麻毒蛋白的毒性作用機理可概括為：B鏈與細胞膜受體結合并與膜作用形成通道；與B鏈接觸的細胞膜內凹，蓖麻毒素分子被吞噬;完整的毒素分子在高爾基體或溶酶體內裂解成A-B鏈，并透過膜進入胞漿；A鏈在胞漿中催化失活核糖體的60S亞基，從而抑制蛋白質合成。
每個細胞可以結合106-108個蓖麻毒蛋白分子。Tonevitsky等用膜脂中含GMI脂質體作為細胞膜模型證明了蓖麻毒蛋白B與膜作用是通過兩個區域：一個半乳糖結合位點和一個疏水區，一個二亮氨酸基序或K-K/R-F/Y-F基序都可以充當內吞信號。一些生長因子、轉鐵蛋白、脂蛋白和激素都可能參與蓖麻毒蛋白分子的吸收。進入細胞后，大部分又回到細胞表面，僅有少量在高爾基體或溶酶體的作用下被裂解成兩條單鏈即A鏈和B鏈。Endo等研究表明它是以酶的方式直接作用于60S大亞單位28SrRNA，水解4324位點腺嘌呤N-糖苷鍵，使其喪失RNA酶的抗性而被水解，從而抑制蛋白質合成。一般生理狀況下1分子蓖麻毒蛋白A鏈能在1分鐘內脫去1000-2000個哺乳動物核糖體的腺嘌呤。 [29] Endo等研究表明，Ricin是以酶的方式直接作用于60S大亞基。A鏈具有RNAN-糖苷酶活性，特異性地水解真核細胞核糖體28S rRNA的第4324位腺苷酸的糖苷健，釋放出一個腺嘌呤堿基，使核糖體失活。Tonevitsky等[4]用膜脂中含GM1脂質體作為細胞膜模型，證明了RTB與膜作用是通過兩個區域：半乳糖結合位點和一個疏水區。B鏈與膜結合，幫助A鏈進入細胞。
Ricin通過RTB（B鏈）連接在細胞表面含有半乳糖末端的糖蛋白和脂蛋白上進入細胞，每個細胞可以結合106 到108個Ricin分子。Ricin最可能通過包被小窩和小泡進入細胞。一些脂蛋白、轉鐵蛋白質、生長因子和激素都可能參與Ricin分子的吸收作用。Ricin分子只有通過高爾基體（TGN）進入胞質溶膠中才能發揮毒性作用。Ricin進入細胞后，部分被溶酶體降解，部分又回到細胞表面，僅少量進入到高爾基體中（對Ricin如何進入TGN還不了解）。通過高爾基體逆向轉運，Ricin到達內質網。一旦進入胞質溶膠，RTA（A鏈）便會催化核糖體的脫嘌呤作用，1min便可導致1500個核糖體失活，從而抑制蛋白質合成。Ricin不僅具有N—糖苷酶活性，使核糖體失活，當RTB與細胞膜表面的受體結合后，信號從膜受體到核的轉導過程中，還能誘導細胞凋亡、細胞因子的產生和脂質體過氧化等毒性作用。
尚沒有關于RTA鏈對其天然底物28S 核糖體的作用模型，但人們已用底物類似物和人工合成寡核苷酸序列對其作用機制進行研究，認為底物本身的構象對酶的識別和催化很關鍵，脫嘌呤特異靶位點是一個富含嘌呤堿基的，并具有12或14個核苷酸序列。處于中央的GAGA四核苷酸形成發夾結構，這種四環結構能被A鏈所攻擊，其中第一個A（腺嘌呤核苷酸）便是要脫去的A（如圖2）。雖識別核糖體機制尚有待于研究，但人們可借助于底物類似物FMP和APG的A鏈復合物晶體模型，提出一個合理的脫嘌呤機制。公認的RTA作用機制符合于RTA結構和動力學分析。底物結合于活性部位裂隙中，要脫去的A（腺苷）與Tyr80和Tyr123重疊形成”三明治”結構。