兩性
蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
水解反應
蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最后得到多種α-氨基酸。
蛋白質水解時，應找準結構中鍵的“斷裂點”，水解時肽鍵部分或全部斷裂。
膠體性質
有些蛋白質能夠溶解在水里（例如雞蛋白能溶解在水里）形成溶液。
蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。
沉淀
原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物堿或酸類、少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析。
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程。利用這個性質，采用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質。
變性
在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來。這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質。蛋白質的這種變化叫做變性，蛋白質變性之后，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。
蛋白質變性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用。因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程。
造成蛋白質變性的原因
物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振蕩、紫外線照射、X射線、超聲波等。
化學因素包括：強酸、強堿、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
顏色反應
蛋白質是由不同氨基酸殘基組成的，這些氨基酸殘基所含的基團也會發生一些顏色反應。
1.茚三酮反應
將蛋白質溶液與茚三酮稀溶液混合后加熱，溶液呈藍色。所有蛋白質都能與茚三酮發生顯色反應。
2.縮二脲反應
將蛋白質溶液與強堿溶液和硫酸銅稀溶液混合后,銅離子與相鄰兩個肽鍵上的氮原子和氧原子形成螯合離子而呈現紫紅色，此反應稱為蛋白質的縮二脲反應。二肽以上的肽和蛋白質都能發生縮二脲反應
3.蛋白黃反應
含有苯丙氨酸、酪氨酸和色氫酸殘基的蛋白質與濃硝酸作用后呈現黃色，稱為蛋白黃反應。這是因為這些氨基酸殘基中的苯環與濃硝酸發生硝化反應，生成了黃色的硝基化合物，皮膚 、指甲遇濃硝酸變黃就是基于這個原因。
4.米勒反應
含有酪氨酸殘基的蛋白質遇硝酸汞的硝酸溶液呈現紅色，稱為米勒反應。這是由于酪氨酸殘基中的酚羥基與汞離子形成了紅色化合物，由于大多數蛋白質中都含有酪氨酸殘基，因此米勒反應具有普遍性。
氣味反應
蛋白質在灼燒分解時，可以產生一種燒焦羽毛的特殊氣味。利用這一性質可以鑒別蛋白質。
折疊
對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊復性都具有重要的意義。早在上世紀30年代，我國生化界先驅吳憲教授就對蛋白質的變性作用進行了闡釋，30年后，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明，去折疊的蛋白質在體外可以自發的進行再折疊，僅僅是序列本身已經包括了蛋白質正確折疊的所有信息，并提出蛋白質折疊的熱力學假說，為此Anfinsen獲得1972年諾貝爾化學獎。這一理論有兩個關鍵點：（1）蛋白質的狀態處于去折疊和天然構象的平衡中；（2） 天然構象的蛋白質處于熱力學最低的能量狀態。盡管蛋白質的氨基酸序列在蛋白質的正確折疊中起著核心的作用，各種各樣的因素，包括信號序列，輔助因子，分子伴侶，環境條件，均會影響蛋白質的折疊，新生蛋白質折疊并組裝成有功能的蛋白質，并非都是自發的，在多數情況下是需要其它蛋白質的幫助，已經鑒定了許多參與蛋白質折疊的折疊酶和分子伴侶，蛋白質“自發折疊”的經典概念發生了轉變和更新，但這并不與折疊的熱力學假說相矛盾，而是在動力學上完善了熱力學觀點。在蛋白質的折疊過程中，有許多作用力參與，包括一些構象的空間阻礙，范德華力，氫鍵的相互作用，疏水效應，離子相互作用，多肽和周圍溶劑相互作用產生的熵驅動的折疊，但對于蛋白質獲得天然結構這一復雜過程的特異性，我們還知之甚少，許多實驗和理論的工作都在加深我們對折疊的認識，但是問題仍然沒有解決。
在折疊的機制研究上早期的理論認為，折疊是從變性狀態通過中間狀態到天然狀態的一個逐步的過程，并對折疊中間體進行了深入研究，認為折疊是在熱力學驅動下按單一的途徑進行的。后來的研究表明折疊過程存在實驗可測的多種中間體，折疊通過有限的路徑進行。新的理論強調在折疊的初始階段存在多樣性，蛋白質通過許多的途徑進入折疊漏斗，從而折疊在整體上被描述成一個漏斗樣的圖像，折疊的動力學過程被認為是部分折疊的蛋白質整體上的進行性裝配，并且伴隨有自由能和熵的變化，蛋白質最終尋找到自己的正確的折疊結構，這一理論稱為能量圖景，漏斗下方的凹凸反映蛋白質構象瞬間進入局部自由能最小區域。
能量圖景的示意圖，高度代表能量尺度，寬度代表構象尺度，在漏斗（funnel）的下方存在別的低能量狀態，共存的不同能量狀態的蛋白質種類也降到最小。
這一理論認為結構同源的蛋白質可以通過不同的折疊途徑形成相似的天然構象，人酸性成纖維生長因子（hFGF-1）和蠑螈酸性成纖維生長因子（nFGF-1）氨基酸序列具有約80%同源性，并且具有結構同源性（12個β-折疊反向平行排列形成β折疊桶），在鹽酸胍誘導去折疊的過程中，hFGF-1可以監測到具有熔球體樣的折疊中間體，而nFGF-1經由兩態（天然狀態到變性狀態）去折疊，沒有檢測到中間體的存在，折疊的動力學研究也表明兩種蛋白采用不同的折疊機制。對于同一蛋白質，采用的滲透壓調節劑不同，蛋白質折疊的途徑也不相同，說明不同的滲透壓調節劑對蛋白質的穩定效應不同。這兩個例子都說明折疊機制的復雜性，也與上面所介紹的理論相吻合。