一、蛋白質的二級結構
蛋白質在細胞中必須通過詳細的三維結構識別成千上萬種的不同分子，這就需要蛋白質分子具有結構多樣性。蛋白質結構研究得出的第一個重要的基本規律是水溶性球狀蛋白質分子折疊的重要驅動力，它是將疏水側鏈置于分子內部，產生一個"疏水內核"和一個親水表面。為了把側鏈放到分子內部去，相應的高度極化親水的主鏈也必須折疊到內部去，主鏈上的極性基團必須由疏水環境下的氫鍵所中和。這個問題通過在蛋白質分子內部形成規律的二級結構得到了妥善解決。這些二級結構通常是α-螺旋或β-折疊。此兩種類型的二級結構的特征是主鏈的NH基團和C=O基團互相形成氫鍵，導致一些連續的殘基具有相同的φ和ψ角。
1、α-螺旋
α -螺旋是蛋白質分子的主要結構成分之一，是由一段連續的肽鏈片段形成的。標準α-螺旋為每圈3.6個殘基，第n個殘基的C=O和第n+4個殘基的NH之間形成氫鍵。除最后一個C=O基團和第一個NH基團外，α-螺旋的其余所有NH和C=O基團均形成了氫鍵。α-螺旋的末端是極性的，并總是位于蛋白質中的長度