蛋白質折疊的過程

主要結構

蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相似地折疊。構形也因環境因素而異。相似的蛋白質會根據發現的位置折疊不同。

二級結構

二級結構的形成是蛋白質呈現其天然結構所需要的折疊過程的xxx步。二級結構的特征是被稱為α螺旋和β折疊的結構，由于它們被分子內的 氫鍵所穩定，因此折疊迅速，如Linus Pauling首次表征的。分子內氫鍵的形成為蛋白質穩定性提供了另一個重要的貢獻。α螺旋是通過骨架的氫鍵結合形成螺旋形。β折疊片是一種骨架，骨架在其自身上方彎曲以形成氫鍵的形式。氫鍵在肽鍵的酰胺氫和羰基氧之間。存在反平行β折疊的片和平行β折疊的片，其中與平行片形成的傾斜的氫鍵相比，反平行β片中的氫鍵的穩定性更強，因為它具有理想的180度角的氫鍵。

三級結構

α螺旋和β折疊的薄片本質上可以是兩親的，或者包含親水部分和疏水部分。二級結構的這種特性有助于蛋白質的三級結構，在該結構中會發生折疊，從而使親水側面向蛋白質周圍的水性環境，而疏水側面向蛋白質的疏水核心。二級結構在層次結構上讓位于三級結構的形成。一旦蛋白質的三級結構通過疏水相互作用形成并穩定下來，兩個半胱氨酸之間就可能形成二硫鍵形式的共價鍵殘留物。蛋白質的三級結構涉及一條多肽鏈；然而，折疊的多肽鏈的其他相互作用導致四級結構的形成。

四元結構

三級結構可能會讓位給某些蛋白質中的四級結構，這通常涉及已經折疊的亞基的“組裝”或“共組裝”。換句話說，多個多肽鏈可以相互作用形成功能完整的季蛋白。

蛋白質折疊的驅動力

折疊是一種自發過程，主要由疏水相互作用，分子內氫鍵的形成，范德華力引導，并且與構象熵相反。折疊的過程通常始于共翻譯，使N末端的蛋白質的開始而折疊C-末端的蛋白質的部分仍然被合成由核糖體; 但是，蛋白質分子在生物合成過程中或之后可能會自發折疊。這些大分子可能被視為“自身折疊”，其過程還取決于溶劑（水或脂質雙層）、鹽的濃度、pH、溫度、輔因子和分子伴侶的可能存在。

蛋白質的折疊能力會受到可能受限的彎曲角度或構象的限制。這些蛋白質折疊的允許角度用稱為Ramachandran圖的二維圖進行描述，并以psi和phi允許旋轉角度進行描述。