蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。
一級結構（primary structure）：氨基酸殘基在蛋白質肽鏈中的排列順序稱為蛋白質的一級結構，每種蛋白質都有獨立而確切的氨基酸序列。肽鍵是一級結構中連接氨基酸殘基的主要化學鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。
二級結構（secondary structure）：蛋白質分子中肽鏈并非直鏈狀，而是按一定的規律卷曲（如α-螺旋結構）或折疊（如β-折疊結構）形成特定的空間結構，這是蛋白質的二級結構。蛋白質的二級結構主要依靠肽鏈中氨基酸殘基亞氨基（-NH-）上的氫原子和羰基上的氧原子之間形成的氫鍵而實現的。二級結構的形式有α-螺旋，β-折疊，β-轉角，Ω-環。其中α-螺旋是常見的二級結構，且多為右手螺旋。β-折疊是多肽鏈形成片層結構，呈鋸齒狀。β-轉角和Ω-環則存在于球狀蛋白中。
三級結構（tertiary structure）：在二級結構的基礎上，肽鏈還按照一定的空間結構進一步形成更復雜的三級結構。肌紅蛋白，血紅蛋白等正是通過這種結構使其表面的空穴恰好容納一個血紅素分子。維系球狀蛋白質三級結構的作用力有鹽鍵、氫鍵、疏水作用和范德華力，這些作用力統稱為次級鍵。此外，二硫鍵在穩定某些蛋白質的空間結構上也起著重要作用。
四級結構（quaternary structure）：具有三級結構的多肽鏈按一定空間排列方式結合在一起形成的聚集體結構稱為蛋白質的四級結構。如血紅蛋白由4個具有三級結構的多肽鏈構成，其中兩個是α-鏈，另兩個是β-鏈，其四級結構近似橢球形狀。