食品風味是消費者選購和接受食品的決定性因素之一，風味取決于多種揮發性成分在頂空中的濃度，閾值等，與溫度、揮發性成分的蒸汽壓及其他食品組分之間的相互作用有關。目前，風味研究主要集中于風味成分的形成機制，而有關風味成分的釋放與感知，以及與蛋白質測定儀對其含量的測定之間的關系研究報道較少。
氨基酸是蛋白質的重要組成成分，其側鏈結構的多樣性使蛋白質與揮發性風味成分具有多種作用力，其中大部分為可逆結合，包括離子鍵，氫鍵以及疏水相互作用;兩者之間的共價鍵作用為不可逆結合，主要包括醛與賴氨酸殘基側鏈的氨基，胺類與羧基，及含硫化合物與蛋白質的結合。因此蛋白質測定儀的測定值與以上的因素和氨基數等都存在一定的關系。
蛋白質與揮發性風味成分的結合機理還有待蛋白質測定儀進一步深入研究，特別是作用位點及作用前后蛋白質的構象變化，目前，作為研究模型的β－乳球蛋白也尚未闡明。許多研究者利用傅里葉紅外光譜、核磁共振、平衡透析等分析方法對β-乳球蛋白風味結合位點進行研究，證實了β－乳球蛋白的風味結合位點多分布在蛋白質疏水區，并且存在多個不同的結合位點以及作用較弱的二次結合位點等。
通過蛋白質測定儀的含量測定與以上作用類型與蛋白質及揮發性成分的組成及性質相關，并不存在統一的結合機制，且大部分表征為疏水的可逆作用，這也是多肽鏈的特殊折疊及蛋白質 結構趨向穩定的表現。利用可逆結合可以降低加工過程的風味損失并使風味成分在食用時重新釋放，而不可逆結合對于去除食品中的異味具有重要意義。