角蛋白酶與瘋牛病

瘋牛病，即牛海綿狀腦病（Bovine Spongiform Encephalopathies，BSE），1986年首次在英國發現，其病原是一種不同尋常的傳染因子，該因子與羊瘙癢病的致病因子十分相似。一般認為由于牛食用了含有病原的反芻動物蛋白飼料而引起。人類海綿狀腦病(克雅氏病Creatzfeldt-Jakob disease，CJD)，其病原與瘋牛病有關。

由于Prion蛋白（Prion Protein，Protease resistant Protein，PrP）是唯一可檢測到的與本病感染有關的大分子。因此，絕大多數學者認為這兩個病都是由PrP引起。該蛋白是一種正常宿主蛋白的異構體，與宿主蛋白相比，對蛋白酶具有較強的抵抗力。PrP分子量為2.7×104～3.0×104道爾頓，是一種以糖蛋白為主體的特殊的致病因子。

PrP有二種，一種正常機體內存在的由染色體編碼的對蛋白酶敏感的PrPc，這種PrPc在某種尚不清楚的機制作用下產生翻譯后的轉化，從含有大量α螺旋的構象轉化成含大量β折疊的構象，隨著立體構象的改變，其化學性質也變成對蛋白酶有抗性的PrP，稱為PrPres或PrPsc。

PrPsc具有致病性，致病PrPsc與正常PrPc接觸可使正常PrPc轉化成致病PrPsc。有學者認為是通過逆轉錄指導的自身復制，但是至今，其具體復制機制尚不明確。Langeveld JP等[12]用地衣芽孢桿菌PWD-1菌株產生的細菌角蛋白酶測試了完全降解瘋牛病和羊瘙癢病動物腦干組織中PrPsc 的條件，結果顯示只有在大于100℃的熱預處理的條件下，才能廣泛酶解PrPsc，使之用免疫組化方法無法檢測到。其他的枯草桿菌蛋白酶如蛋白酶K和蛋白酶L也同樣有效。因此，角蛋白酶可能被應用于醫療和實驗儀器的凈化；利用角蛋白酶滅活PrPsc，最終實現瘋牛病的防治有待于進一步的研究。

目前，角蛋白酶已經廣泛應用于動物飼料生產、羽毛和皮革類廢物生物降解以及皮革工業中的脫毛等方面，角蛋白酶降解PrPsc的作用，將大大地提高角蛋白酶在這些領域中的應用價值[13]。