植物也有一系列防御機制，如抗性基因（R基因）介導的疾病抗性。R蛋白在病原體感染后被激活介導效應子觸發的免疫（ETI）并導致局部程序性細胞死亡，稱為過敏反應（HR）（見下圖）。根據結構域組成，R基因至少可被分為五組。其中，含有核苷酸結合位點（NBS）和C末端富含亮氨酸的重復結構域（LRR）的NBS-LRR家族是最大的。圖. NLR-效應子識別模式導致效應子觸發的免疫（ETI）
早在2015年，來自中科院遺傳發育所的周儉民課題組在Cell Host & Microbe雜志上發表題為“The
Decoy Substrate of a Pathogen Effector and aPseudokinase Specify
Pathogen-Induced ModifiedSelf Recognition and Immunity in Plants”的研究論文，該研究表明激酶PBL2能被來自Xanthomonas 的效應蛋白AvrAC尿甘化后觸發免疫。因此，PBL2是充當誘餌并用來檢測AvrAC。同時AvrAC的識別還需要ZRK家族的RKS1假激酶和NOD樣受體ZAR1。此外，ZAR1與RKS1形成穩定的復合物，當PBL2被AvrAC尿苷酰化時，其特異性地被募集，觸發ZAR1介導的免疫（如下圖）。圖. AvrAC被識別和起始ETI免疫的模型
然而，上述研究中，仍然具有很多問題需要解決，如PBL2如何激活ZAR1-RKS1復合體的機制不太清楚，同時NLR的ADP-和ATP-結合形式分別對應于“關閉”和“開啟”狀態，但是ADP如何從NLR釋放以與ATP交換的機制仍然難以捉摸。此外，植物NLR在活化后如何寡聚化成大蛋白復合物仍然是未知的 。
在第一項研究中，研究者在共同表達了ZAR1與RKS1，并解析了其復合體在ADP結合狀態下的冷凍電鏡結構。這一代表ZAR1處于“靜息狀態”的結構表明，RKS1的異二聚體只與ZAR1的富亮氨酸重復（LRR）結構域進行結合，而對這種結合起到關鍵作用的氨基酸在同一家族中趨于保守。
隨后，研究人員們在這個復合體中引入了單尿苷酰修飾（mono-uridylylated）的PBL2，并發現它與RKS1的結合會造成構象的顯著變化，將ADP排出ATP結合位點。在沒有ATP存在的情況下，這一復合體能處于激活的過渡狀態。因此，該研究揭示了ZAR1-RKS1識別PBL2UMP和PBL2UMP激活ZAR1的機制。
在第二項研究中，研究者又往ZAR1-RKS1-PBL2（有單尿苷酰修飾）的復合體中添加了dATP，并獲取了冷凍電鏡結構。有趣的是，在dATP的作用下，這一復合體會進一步形成五聚體。研究人員們發現，這種五聚體的氨基端會微微翹起，形成一個漏斗狀的結構。他們猜測，這一結構可能會在細胞膜上制造孔洞，協助ZAR1行使其功能。當然，這一猜想還有待進一步的證實。因此，該研究證明了植物中的NLR在免疫激活過程中類似動物中的NLR進行多聚化。
綜上所述，這兩項研究成功地組裝了ZAR1-RKS1-PBL2UMP復合物(抗病小體)，闡明了抗病蛋白從靜息狀態經過中間狀態最終形成抗病小體的生化過程，揭示了抗病小體的工作機制。抗病小體具有重新調動防御系統的能力，并在植物細胞膜上發出自殺指令，讓受到感染的植物細胞與細菌同歸于盡，從而保護其它健康細胞。該項工作填補了人們25年來對抗病蛋白認知的空白，為研究其它抗病蛋白提供了范本。研究還發現，植物抗病小體的組裝方式、結構與功能，與動物免疫中的炎癥小體有著驚人的相似，展現了在不同生命形式中，進化對免疫形成的力量。