特征
酶催化反應還表現出一種在非酶促反應中不常見到的特征，即可與底物飽和。當底物濃度增加時，酶反應速率達到平衡并接近一個最大值m（見圖）。
公式簡介
1913年L.邁克利斯和L.M.門頓發展了關于酶的作用和動力學的一般理論，假定酶E首先與底物S結合形成酶－底物復合物ES；然后此復合物在第二步反應中分解形成游離的酶和產物P：
在動力學研究中通常使用的條件下，酶的濃度與底物相比是非常低的。當酶和底物混合后，ES的濃度迅速增加直至到達恒態,這種恒態通常在很短時間內就能達到,并可維持一段時間，在這段時間內，整個反應的速率基本上是恒定的。該速率被稱為反應的初速率0，它可用產物的生成速率來測量：式中【Et】為總的酶濃度；為底物的濃度；1、2、3為反應速率常數。當底物濃度無窮大時，初速率接近最大值m，m=3【Et】。定義m=(2+3)/1，則得：
0=m/(1+m/)
式中m稱為邁克利斯常數，代表在給定的酶濃度下，反應速率達到最大值的一半時所需的底物濃度。當3與2相比很小時,m就接近于酶－底物絡合物的離解常數,可作為酶與其底物親和力的量度。