Ebashi 等在 1965 年報道了細胞中存在介導鈣信號的鈣結合蛋白，隨后 Cheung 將這一類能結合鈣離子的磷酸二酯酶（PDE）激活蛋白命名為“鈣調蛋白”（calmodulin，簡稱 CaM）。 [4]
鈣調蛋白是一種廣泛存在于真核細胞中，進化上高度保守的一類鈣離子受體蛋白。鈣調蛋白是由148個氨基酸組成單鏈蛋白質,相對分子質量為16.7kDa。等電點為4.0 左右，是一種酸性水溶性熱穩定蛋白，可以在外界溫度很高的情況下仍可保持其良好的生物活性。不同生物來源的鈣調蛋白，其氨基酸水平極其相似，同源性也非常高，理化性質和生物學活性的相似度也很高，這對于維持多種多樣的鈣調蛋白結合蛋白家族的相互作用非常重要。 [3]
鈣調蛋白本身是沒有活性的，它對鈣具有絕對的依賴性。鈣調蛋白是鈣離子的胞內受體，鈣離子濃度增加時，起激發鈣調蛋白的作用。鈣調蛋白與 Ca2+結合時，因親和力的不同可分為兩種結合位點，高親和力位點可以結合一個Ca2+，低親和力位點結合 2至 3 個Ca2+，結合Ca2+之后，蛋白質α螺旋含量增加 5%-10%。Ca2+-CaM復合物能與靶酶結合，并激活靶酶，產生生物學變化，激發一系列反應。