PNAS：CAP1在花粉管中介導頂端肌動蛋白聚合的分子機制

　　肌動蛋白細胞骨架涉及許多基本的生理細胞過程。大多數基于肌動蛋白的功能（如果不是全部的話）由肌動蛋白的聚合形式進行。因此，該領域的核心問題是肌動蛋白單體如何快速組裝成肌動蛋白絲并組織成不同的結構以滿足各種生理和細胞過程的需要。CAP，在芽殖酵母中也稱為Srv2p，已經成為這一過程中的重要參與者。它最初被鑒定為腺苷酸環化酶相關蛋白，Srv2p / CAP通過將肌動蛋白單體轉移至profilin并隨后將肌動蛋白亞基遞送至肌動蛋白絲的帶刺末端而從ADF-ADP-G-肌動蛋白復合物釋放肌動蛋白單體。然而，CAP1的一些方面在肌動蛋白聚合中起作用  -特別是其肌動蛋白核苷酸交換活性對該過程的貢獻  -仍然在很大程度上未知。

　　2019年5月24日，清華大學生科院黃善金團隊在國際權威期刊PNAS上發表題為“Mechanism of CAP1-mediated apical actin polymerization in pollentubes”的文章，提出CAP1與ADF和profilin協同作用以驅動花粉中的肌動蛋白更新，從而促進ATP-G-肌動蛋白  -profilin復合物的形成，以供給膜錨定的formins以驅動頂端肌動蛋白聚合和正常的花粉管生長。

　　研究人員檢查了CAP1的表達對花粉管中肌動蛋白細胞骨架的影響。最初發現肌動蛋白絲變得更亮并且更嚴重地捆綁，并且在cap1花粉管的柄部區域中肌動蛋白絲的量增加。因此，發現CAP1的過表達導致整個花粉管中F-肌動蛋白的量減少。令人驚訝的是，研究人員還發現肌動蛋白絲變得更暗，并且與WT花粉管相比，在cap1花粉管的頂端區域內肌動蛋白絲的量減少。結果表明CAP1的功能喪失對花粉管的不同區域內的肌動蛋白動力學具有不同的影響。

　　接下來探究CAP1對花粉管不同區域內肌動蛋白動力學的不同影響是否是由花粉管中CAP1的不同細胞內定位引起的。上述數據表明，由天然CAP1啟動子驅動的CAP1-EGFP融合構建體引入cap1突變體，完全拯救了cap1-1突變體的發育缺陷和花粉管生長缺陷，表明CAP1-EGFP可以作為探針，以指示CAP1的細胞內定位。研究人員發現CAP1具有均勻分布，并且在花粉粒和花粉管的細胞質中不形成明顯的絲狀結構。這與CAP1充當肌動蛋白單體結合蛋白的事實一致。因此，數據表明CAP1均勻分布在花粉管的細胞質中。

　　肌動蛋白聚合驅動快速極化的花粉管生長，但在花粉管生長結構域內肌動蛋白聚合的機制仍未完全了解。該研究在此確定CAP1是驅動肌動蛋白聚合的主要參與者，其通過再充電ADP-G-肌動蛋白并促進以涉及花粉管中CAP1的核苷酸交換活性的方式形成和維持聚合能力的肌動蛋白單體庫。 該研究直接將CAP1的肌動蛋白核苷酸交換活性與其促進肌動蛋白聚合的作用聯系起來。因此，該研究顯著增強了對花粉管中肌動蛋白聚合機制的理解。