受體酪氨酸激酶在沒有同信號分子結合時是以單體存在的，并且沒有活性;一旦有信號分子與受體的細胞外結構域結合，兩個單體受體分子在膜上形成二聚體，兩個受體的細胞內結構域的尾部相互接觸，激活它們的蛋白激酶的功能，結果使尾部的酪氨酸殘基磷酸化。磷酸化導致受體細胞內結構域的尾部裝配成一個信號復合物(signaling complex)。剛剛磷酸化的酪氨酸部位立即成為細胞內信號蛋白(signaling protein)的結合位點，可能有10~20種不同的細胞內信號蛋白同受體尾部磷酸化部位結合后被激活。信號復合物通過幾種不同的信號轉導途徑，擴大信息，激活細胞內一系列的生化反應;或者將不同的信息綜合起來引起細胞的綜合性應答(如細胞增殖)。
通過多種方式，細胞外配體結合通常會引起或穩定受體二聚化。這使得每個受體單體的細胞質部分中的酪氨酸被其伴侶受體反式磷酸化，從而通過質膜傳播信號。 活化受體內特定酪氨酸殘基的磷酸化為含有SH2結構域和磷酸酪氨酸結合(PTB)結構域的蛋白提供了結合位點。 含有這些結構域的蛋白質包括Src和磷脂酶Cγ。與受體結合的這兩種蛋白質的磷酸化和活化引發了信號轉導通路。與活化受體相互作用的其他蛋白質作為銜接蛋白，并且自身沒有內在酶活性。這些銜接蛋白將RTK活化與下游信號轉導通路聯系起來，例如MAP激酶信號級聯反應。 有一個重要的信號轉導通路包含酪氨酸激酶受體c-met，c-met是在肌肉發生過程中，遷移中的成肌細胞的存活和增殖所必需的。缺乏c-met會破壞繼發性肌細胞生成，并且如同LBX1一樣，可以防止肢體肌肉組織的形成。FGF(成纖維細胞生長因子)與其RTK受體的這種局部作用被歸類為旁分泌信號傳導。由于RTK受體磷酸化多個酪氨酸殘基，它們可以激活多種信號轉導通路。