研究顯示阿爾茨海默癥是由大腦中出現的異常螺紋狀蛋白沉積物的積累引起的，但是關于這些所謂的β-淀粉樣蛋白纖維的分子結構，科學家們卻知之甚少。
近期來自美國國立衛生研究院NIH的一組研究人員公布了一項最新成果，揭示出β-淀粉樣蛋白纖維不同的分子結構也許決定于阿爾茨海默癥患者不同的臨床病史和不同的腦損傷程度。這一發現將有助于研發出新型治療方法，提高針對這種常見疾病的診斷和治療效果。
文章的通訊作者是美國國立衛生研究院Robert Tycko，他表示，“這項工作第一次詳細描繪了β-淀粉樣蛋白纖維的分子結構，這種蛋白是導致阿爾茨海默癥的一種關鍵蛋白”，“相關詳細的結構模型可以被用來指導研發能高特異性結合在這種蛋白上的化合物，用于診斷成像，同時也用于研發抑制蛋白形成的藥物，預防和治療阿爾茨海默癥。”
阿爾茨海默癥AD是世界范圍內普遍發生的慢性神經退行性疾病，主要發生于中老年。隨著人口老齡化，AD的發病日益增多。這種以進行性認知障礙為特征的中樞神經系統退行性疾病的一個公認特征就是淀粉樣蛋白沉積。
Tycko和他的研究小組此前曾發現在培養皿中生長的β-淀粉樣纖維具有不同的分子結構，不同的結構取決于具體的生長條件。基于這一觀察，他們提出阿爾茨海默癥患者大腦中發現的纖維蛋白也可能是多變的，這些結構變化也許與每位患者的臨床病史有關。但一直以來，研究人員都無法在蛋白豐度不高的大腦中，直接研究這種蛋白的結構。
為了克服這個問題，Tycko和他的同事開發出一種新的實驗方案——他們從兩位具有不同臨床病史和腦損傷程度的患者的腦組織中，提取了β-淀粉樣蛋白纖維片段，然后利用這些片段，在培養皿中培養出大量的纖維。結果研究人員發現每名患者腦組織中都具有一種高量的單一纖維，而這些分子結構在病患之間存在差異。
“這可能意味著，在患者體內咋一看上去處于大腦單一位置的蛋白，也許會分散到其它位置，并保持相同的分子結構，”Tycko說，“我們的這項研究還顯示，某些蛋白纖維結構相比于其它結構，更加有可能引發阿爾茨海默癥，這表明研發成像試劑的重要性，利用這些試劑，我們可以靶向特殊的纖維結構，提升診斷的可靠性和特異性。”
淀粉樣蛋白纖維的異常沉積是阿爾茲海默病、帕金森病、漸凍癥等神經退行性疾病的核心病理標志物，也是實現這些疾病早期診斷和治療的關鍵靶點。然而，有別于蛋白的天然構象，淀粉樣蛋白聚集具有獨特的結構多態性。也就......
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