中國科學家10月參與發表多篇Nature文章

　　10月中國學者參與的多項研究在Nature雜志及其重要子刊上發表，其中包括開花后的胚胎發育重新激活FLC基因的分子機制，病原細菌抑制宿主天然免疫防御的新機制，以及首個完整藻膽體的冷凍電鏡三維結構。

　　來自北京生命科學研究所的邵峰實驗室報道了志賀氏痢疾桿菌分泌的的效應蛋白IpaH9.8通過泛素化并降解宿主細胞內的鳥苷酸結合蛋白（GBP），來抑制宿主的免疫反應從而促進病原菌在宿主內的生存和增殖。

　　志賀氏痢疾桿菌是一種胞內自由生存的革蘭氏陰性菌，能夠引起痢疾等人類腸道疾病。長期以來，邵峰實驗室一直利用志賀氏痢疾桿菌作為模型研究病原細菌和宿主的相互作用機制，并已取得多項重要新發現。

　　該項研究起始于他們在研究GBP的抗細菌作用機制中的一個意外發現，即志賀氏痢疾桿菌感染會特異地引起宿主細胞內hGBP1蛋白的迅速降解，而其他常見的腸道致病菌并無此現象。進一步，他們通過在志賀氏桿菌中進行全基因組轉座子突變體篩選，發現ipaH9.8基因突變會導致hGBP1蛋白降解表型的消失。IpaH9.8屬于志賀氏桿菌三型分泌系統效應蛋白IpaH家族。IpaH家族蛋白都含有一個保守的C端具有泛素連接酶活性的結構域和一個相對有變化的N端富亮氨酸重復結構的結構域，IpaH家族的細菌泛素連接酶在其它很多病原細菌中也廣泛存在。

　　這項研究首次報道了在志賀氏痢疾桿菌感染過程中，IpaH9.8的生理底物是GBP家族蛋白，通過降解GBP來抑制宿主對細菌的清除。該研究還發現GBP蛋白在細菌感染時會聚集到細菌周圍并導致細菌發生不正常的形變進而發揮抗細菌作用。該研究也首次建立了一個對于深入研究GBP免疫防御機制非常有效的細菌感染體系，同時IpaH9.8也可以被用做GBP蛋白的一個特異性抑制劑。

　　另外來自中科院上海植物逆境生物學研究中心，新加坡國立大學等處的研究人員在之前研究的基礎上，揭示了開花后的胚胎發育早期擦除“低溫記憶”，激活FLC基因使下一代又需經歷冬季低溫才能在春季開花的分子機制。

　　該項研究揭示了開花后的胚胎發育早期擦除‘低溫記憶’，重新激活FLC基因的分子機制； 此外、研究發現了植物營養生長期的‘胚胎記憶’現象及調控這一現象的表觀遺傳機理。幼苗期的植株經歷冬季低溫后，FLC位點一直處于關閉狀態即使春季氣溫已回升，這種關閉狀態一直到成年期開花。開花后、在胚胎發育早期FLC被重新激活； 此‘胎性’激活狀態會傳遞到幼苗， 這樣就形成了苗期的‘胎性記憶’（好比成年人的幼時記憶）。因FLC在秋季的幼苗中處于激活狀態 （種子在秋季發芽出苗）， 從而防止植物在過冬前或過冬時開花。

　　專家表示，這項研究揭示了植物早期胚胎染色質狀態重編程的嶄新分子機制，同時也闡述了胚胎中的基因激活如何傳遞到發育后期的表觀遺傳機理，是開花調控分子與遺傳機制的重要突破。該研究不僅具有重要的理論意義，同時也為其在作物花期調控的生產應用提供了新的作用靶點。

　　而來自清華大學生命科學學院隋森芳教授研究組則首次報道了世界上第一個完整藻膽體的近原子分辨率的冷凍電鏡三維結構，為揭示藻膽體的組裝機制和光能傳遞途徑奠定了重要基礎。

　　研究組攻克了藻膽體在冷凍制樣時鹽濃度高、穩定性差、具有優勢取向等難題，獲得了近原子分辨率的冷凍電鏡結構，其中整體結構分辨率為3.5 ?，核心區域分辨率達到3.2 ?。這是第一個完整藻膽體的近原子分辨率的三維結構，也是迄今為止報道過的分辨率高于4 ?的最大的蛋白復合體結構，該復合體理論分子量為16.8MDa，包含862個蛋白亞基。這個工作第一次解析出了所有連接蛋白在功能組裝狀態下的結構，包括4個核內連接蛋白，16個核桿連接蛋白、52個桿連接蛋白的結構，第一次觀察到這些連接蛋白有序地形成了超分子復合體的結構骨架，為色素蛋白的精密組裝及高效率的能量傳遞提供了結構基礎。還值得一提的是該工作第一次確定了藻膽體中全部2048個色素的整體排布，并推測出了多條新的能量傳遞途徑，為進一步理解藻膽體內的能量傳遞機制提供了堅實的基礎。