人類的泛素連接酶有哪些

泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個 胺基酸 組成，分子量大約8500 道爾頓 。 它在真核生物中具有高度保留性，人類和酵母的泛素有96% 的相似性。 泛素標記一個蛋白有以下三個步驟： 泛素的活化：泛素 甘氨酸 端的 羧基 連接到泛素活化酶E1的 巰基 ， 這個步驟需要以 ATP 作為能量， 最終形成一個泛素和泛素活化酶E1之間的硫酯鍵。 E1將活化後的泛素通過交酯化過程交給泛素結合酶E2。 泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到目標蛋白上， 當蛋白上已經存在泛素的時候， 結合了E2的泛素可以直接連接在其上而不通過E3。 最終，被標記的蛋白質被蛋白酶分解為較小的 多肽 、 胺基酸以及可以重複使用的泛素。 2004年 ， 阿龍·切哈諾沃 、 阿夫拉姆·赫什科 、 歐文·羅斯 因發 現了泛素調節的蛋白質降解過程而獲得了 諾貝爾化學獎 。