關于G蛋白偶聯受體的基本結構介紹

　　G蛋白偶聯受體均是膜內在蛋白（Integral membrane protein），每個受體內包含七個α螺旋組成的跨膜結構域，這些結構域將受體分割為膜外N端（N-terminus），膜內C端（C-terminus），3個膜外環（Loop）和3個膜內環。受體的膜外部分經常帶有糖基化修飾。膜外環上包含有兩個高度保守的半胱氨酸殘基，它們可以通過形成二硫鍵穩定受體的空間結構。有些光敏感通道蛋白（Channelrhodopsin）和G蛋白耦聯受體有著相似的結構，也包含有七個跨膜螺旋，但同時也包含有一個跨膜的通道可供離子通過。

　　與G蛋白偶聯受體相似，脂聯素受體（例如ADIPOR1和ADIPOR2）也包含七個跨膜域，但是它們以相反的方向跨于膜上（即N端在膜內而C端在膜外），并且它們也不與G蛋白相互作用。

　　早期關于G蛋白偶聯受體結構的模型是基于它們與細菌視紫紅質（Bacteriorhodopsin）之間微弱的相似（Analogy）關系的，其中后者的結構已由電子衍射（蛋白質數據庫資料編號：PDB2BRD和PDB1AT9）和X射線晶體衍射（PDB1AP9）實驗所獲得。在2000年，第一個哺乳動物G蛋白偶聯受體——牛視紫紅質的晶體結構（PDB1F88）被解出。2007年，第一個人類G蛋白偶聯受體的結構（PDB2R4R和PDB2R4S）被解出。隨后不久，同一個受體的更高分辨率的結構（PDB2RH1）被發表出來。這個人G蛋白偶聯受體——β2腎上腺素能受體，顯示出與牛視紫紅質的高度相似，不過兩者在第二個膜外環的構象上完全不同。由于第二膜外環組成了一個類似蓋子的結構罩住了配體結合位點，這個構象上的區別使得所有對從視紫紅質建立G蛋白偶聯受體同源結構模型的努力變得困難重重。

　　一些激活的即結合了配體的G蛋白耦聯受體的結構也已經被研究清楚。這些結構顯示了G蛋白耦聯受體的膜外部分與配體結合了之后會導致膜內部分發生構象變化。其中最顯著的變化是第五和第六跨膜螺旋之間的膜內環會向外移動，而激活的β2腎上腺素能受體與G蛋白形成的復合體的結構顯示了G蛋白α亞基正是結合在了上述運動所產生的一個空穴處。