生物通報道：在真核生物中，外殼蛋白復合物II（COPII）介導新合成的蛋白質從內質網（ER）到其他內膜隔室運輸的第一步。一組進化上高度保守的蛋白質（Sar1、Sec23、Sec24、Sec13和Sec31）構成了基本的COPII外殼機構；然而，COPII外殼裝配是如何調節的細節，尚不清楚。
11月1日，來自南京農業大學和中國農科院作物科學研究所的研究人員，在國際著名植物學期刊《Plant Cell》發表一項研究，報道了一個水稻（Oryza sativa）蛋白質轉運突變體，命名為gpa4，它積累了57 kDa的谷蛋白前體，并形成兩種類型的ER衍生結構異常。
這項研究的通訊作者是南京農業大學農學院的萬建民院士。萬建民院士是水稻分子遺傳與育種專家，1982年獲南京農業大學農學專業學士學位，1985年獲南京農業大學作物遺傳育種碩士學位，1995年獲日本京都大學農學博士學位。1996年任日本京都大學農學部特別研究員，1997.1-2001.1年任日本農林水產省農業研究中心研究員。1999年3月被教育部聘為首批“長江學者獎勵計劃”特聘教授，2015年當選為中國工程院院士（2015年中國工程院院士增選結果名單）。萬建民教授長期從事水稻優異基因挖掘和分子育種研究，在國內較早提出和初步實踐了作物分子設計育種。先后主持國家863、國家自然科學基金等多項重大課題。在水稻秈粳交雜種優勢利用基礎研究、品質優異基因挖掘、抗病蟲新基因挖掘和優質高產多抗粳稻新品種選育等方面取得重要進展。相關研究成果點擊：中國農業科學院著名水稻專家Nature子刊發表新成果。
稻米中含有大量的貯藏蛋白質，它是稻米中僅次于淀粉的第二大物質。其中谷蛋白是水稻種子中含量最高的貯藏蛋白，占種子總蛋白的60%以上，是稻米蛋白品質改良的首選目標。谷蛋白首先在胚乳細胞中內質網ER上以57-kDa前體的形式合成，經過復雜的囊泡運輸，轉運到蛋白質貯藏液泡(PSV)中，并進一步加工，形成成熟的谷蛋白。但我們對調控該過程的分子機制知之甚少。
萬建民院士帶領的研究小組通過大量篩選，獲得了一系列的水稻谷蛋白前體異常積聚的突變體，其中一份命名為glutelin precursor accumulation4 (gpa4)。研究發現，該突變體積累谷蛋白57-kDa前體，并在發育胚乳細胞中形成兩種ER衍生的非正常結構，顯示谷蛋白的ER輸出存在缺陷。GPA4編碼一個進化上保守的膜蛋白GOT1B，該蛋白定位于與順式高爾基體（cis-Golgi）相連的內質網輸出位點ERESs（ER exit sites）。GOT1B通過與COPII（Coat Protein Complex II）的組分Sec23c互作，調控COPII轉運囊泡的形成，從而有助于植物細胞中谷蛋白正確的ER輸出。本研究基本明確了GOT1B的功能，為探討真核生物中COPII組裝的調控提供了新的視角。
該研究成果是萬建民院士課題組在《The Plant Cell》、《The Plant Journal》和《Molecular Plant》等相繼報道OsVPE1、GPA1/Rab5a、GPA2/VPS9a、GPA3蛋白調控水稻谷蛋白剪切成熟/后高爾基體分選后，在闡述COPII介導的谷蛋白ER輸出機制方面的又一重要進展，進一步豐富了人們對谷蛋白合成、分選、沉積分子網絡途徑的認識，為調控谷蛋白的含量組成、改良稻米品質奠定了理論基礎。