新一代蛋白結構預測技術

《Nature Chemical Biology》雜志在線版一篇文章介紹，伊利諾斯州立大學John A. Gerlt博士率領的研究小組研制出一種新途徑，能夠確定氨基酸序列已知的蛋白的結構和功能。

這是首次利用計算機程序，根據蛋白的氨基酸序列精確預測蛋白功能。Gerlt等的“in silico”預測結果被實驗室酶分析和X 射線結晶學手段所證實。

研究過程大致為搜尋序列已知的蛋白的數據庫，尋找氨基酸序列與未知蛋白的氨基酸序列具有很大同源性的蛋白，然后根據搜索到的與未知蛋白最為貼近的蛋白的三維結構，分析未知蛋白的功能。這種方法提高了鑒別功能未知蛋白的生物學作用的工作效率。

研究小組利用這種同源模型中得到的結構數據，進行計算機化的分子對接實驗（docking experiments，生物通編者譯），快速評估是否未知蛋白偏向于結合任何潛在靶標分子或底物。確定與目的蛋白相結合的底物對于了解蛋白功能非常重要。Gerlt說，不需要對3萬個成分進行（實驗室）研究，確定它們是否為底物，利用這種方法你只需要對10種成分進行實驗。

研究人員以烯醇酶超家族為研究模型，此超家族有3000多個成員，其中絕大部份的功能不是研究的非常清楚。烯醇酶催化葡萄糖及相關成分降解為代謝所需的其它分子，它們采用相似的催化機制，但作用底物不同，因此很難檢測它們的功能。（新研究發現某個烯醇酶蛋白家族的分類是錯誤的）。Gerlt與其同事推測他們創立的計算法能夠更有效地研究這些蛋白和其它未知蛋白的功能。