蛋白質的結構和功能

蛋白質是細胞組分中含量最豐富、功能最多的高分子物質。酶、抗體、多肽激素、轉運蛋白、收縮蛋白以及細胞的骨架結構均為蛋白質。幾乎在所有的生物過程中起著關鍵作用。
蛋白質的基本組成單位是氨基酸。構成天然蛋白質的氨基酸有二十種,分為非極性、疏水性氨基酸；極性、中性氨基酸；酸性氨基酸和堿性氨基酸。氨基酸借助肽鍵連接成多肽鏈。多肽鏈是蛋白質分子的最基本結構形式。多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構。蛋白質分子中的多肽鏈經折疊盤曲而具有一定的構象稱為蛋白質的高級結構。又分為二、三、四級結構。二級結構是指局部或某一段肽鏈的空間結構，也就是肽鏈某一區段中主鏈骨架原子的相對空間位置。包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規卷曲。三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置,也就是整條肽鏈的三維結構。四級結構是由兩條或兩條以上的多肽鏈借助次級鍵連接而成的結構。維持蛋白質空間結構的次級鍵有氫鍵、離子鍵、疏水鍵及范德華力。蛋白質在某些理化因素的作用下,其空間結構會發生改變,從而使其理化性質發生改變,生物學活性喪失,這稱為蛋白質的變性作用。用某些方法可使蛋白質從溶液中析出,稱為沉淀。
蛋白質按形狀分類可分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。
肌紅蛋白和血紅蛋白屬于球狀蛋白質。其功能均為運輸或貯存O2。肌紅蛋白由一條多肽鏈組成；血紅蛋白由四條多肽鏈(兩條α-肽鏈,兩條β-肽鏈)組成。血紅蛋白的氧解離曲線為S型而肌紅蛋白的氧解離曲線為直角雙曲線。
用鹽析及丙酮沉淀、電泳、透析、層析、分子篩及超速離心等方法可將蛋白質分離與純化。用一定的方法可分析出多肽鏈中氨基酸的排列順序。