蛋白質結構四個水平二級結構表現纖維蛋白的特

大多數蛋白質可以分為兩種主要類型：纖維蛋白（Fibrous proteins）和球蛋白（globular proteins）。纖維蛋白的主要功能是維持和支撐單個的細胞和整個的有機體。a-角蛋白和膠原蛋白是最常見的纖維蛋白，a-角蛋白是毛發和動物尾巴的主要成分，而膠原蛋白是腱、皮膚、骨骼和牙齒的主要蛋白成分。

　　大多數球蛋白是水溶性的、多肽鏈緊密折疊、輪廓上象一個球型的大分子。球蛋白典型特征是它有一個疏水的內部環境和一個親水的表面.

　　蛋白質存在著四種水平的結構

　　由于蛋白質是個生物大分子，結構比較復雜，所以其結構是通過四種水平描述的。其中包括蛋白質的一級結構（primary structure）、二級結構（secondary structure）、三級結構（tertiary structure）和四級結構（quaternary structure）。

　　一級結構就是共價連接的氨基酸殘基的序列，它描述的是蛋白質的線性（或一維）結構。蛋白質的三維結構是通過另外三種水平：二級結構、三級結構和四級結構描述的。形成和維持（或稱之穩定）這三種水平結構的力主要是非共價鍵。

　　二級結構是通過肽鍵中的酰胺氮和羰基氧之間形成的氫鍵維持的，通常二級結構指的是a-螺旋和b-折疊。

　　三級結構是指一條多肽鏈形成緊密的一個或多個球狀單位或結構域，三級結構的穩定依賴于非相鄰的氨基酸殘基側鏈的相互作用。

　　四級結構并不是每個蛋白質都具有的，只有那些由兩條或兩條以上多肽鏈組成的蛋白質才具有四級結構，每一條肽鏈也稱為亞基，肽鏈可以是相同的，也可以是不同的

　　一般來說纖維蛋白的特性通過它的二級結構就可表現出來，但球蛋白的生物學功能通常都是以三級結構表現出來的，而某些球蛋白的生物學活性則需要四級結構。

　　蛋白質在一級結構的基礎上可以形成二級、三級或四級結構。不同的蛋白質有不同的空間結構。一級結構是蛋白質空間結構形成的基礎。X-射線晶體衍射和核磁共振是測定蛋白質以及其它生物大分子結構的有效方法。

　　肽基或肽單元是有極性的，也是一種具剛性的平面。N―Cα和Cα―C單鍵旋轉的角度分別用φ和ψ描述。這兩個角旋轉的角度決定兩個相鄰肽基的空間位置。如果這兩個旋轉角分別相等，則多肽鏈主鏈是有規律的構象。在α螺旋和β折疊中，這兩個旋轉角都是分別相等的。因此，α螺旋和β折疊是有規律的構象。在α螺旋中，每輪卷曲的螺旋包含3.6氨基酸殘基，同一肽鏈上的每個殘基的酰胺氫和位于它后面的第4個殘基上的羰基氧彼此之間形成氫鍵。這種氫鍵大致與螺旋軸平行。β折疊可分為平行式和反平行式兩種類型，它們是通過肽鏈間或肽段間的氫鍵維系。

　　蛋白質的二級結構是指多肽鏈主鏈在空間中的走向，包括α螺旋、β折疊，它們是構成蛋白質高級結構的基本要素。

　　蛋白質可分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白通常是水不溶性的，在生物體內往往起著結構和支撐的作用；這類蛋白質的多肽鏈只是沿一維方向折疊。球狀蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它們的結構比起纖維狀蛋白來說要復雜得多。α螺旋和β折疊在不同的球狀蛋白質中所占的比例是不同的。在球狀蛋白質中，β 轉角、卷曲結構或環結構是它們形成復雜結構不可缺少的。

　　三級結構主要針對球狀蛋白質而言的，是指主鏈和側鏈在空間中的走向。在球狀蛋白質中，側鏈基團的定位是根據它們的極性安排的。蛋白質特定的空間構象是由氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用等作用力維持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白質還涉及到二硫鍵。

　　在大多數球狀蛋白質中，往往可以觀察到可明顯區分的二級結構組合。這種組合稱為超二級結構或基元。基元也許具有結構和功能上的作用。例如二核苷酸結合部位常具有稱為Rossmann折疊的βαβαβ組合形式。