雷鳴博士訪問生物物理所

報告現場

　　7月19日下午，應張榮光研究員的邀請，國家蛋白質科學(上海)研究中心主任雷鳴博士在中國科學院生物物理研究所9501會議室做了題為Structural Studies of MLL Histone Methyltransferase Complexes的精彩學術報告，并與許瑞明、李國紅等研究員做了深入交流。雷鳴博士同時還是美國密歇根大學醫學院生物化學系教授，美國霍華德·休斯醫學研究所青年科學家支持項目入選者，中組部“千人計劃”入選者。報告由張榮光研究員主持。

　　雷鳴博士早期主要從事端粒相關的研究。眾所周知，端粒與細胞凋亡之間有著密不可分的關聯，可以說是細胞生命的計數器。雷鳴博士在報告的一開始首先簡要回顧了他在端粒領域的研究成果，主要是對于shelterin復合物的結構與功能研究。Shelterin復合物是位于端粒區域的一個蛋白-核酸復合物，其中含有6種不同的蛋白質，主要作用是維持并保護端粒，抑制不當的DNA損傷修復發生在端粒區域。雷鳴博士的研究組解析了其中若干個蛋白組分的三維晶體結構，深入揭示了shelterin復合物的作用機制。

　　雷鳴博士在接下來的報告中主要介紹了他近年的研究方向，組蛋白甲基轉移酶。雷鳴博士在這方面重點研究的蛋白質是mixed-lineage leukemia(MLL)，一種與白血病緊密相關的蛋白質。MLL屬于組蛋白H3K4甲基轉移酶家族的SET家族。該蛋白在細胞內表達之后，會被切成N 端和C端兩部分，再重新組合成一個復合物，通過與多種蛋白的相互作用，行使甲基轉移的調控作用。

　　雷鳴博士的研究組發現，MLL1和該家族其它成員有顯著的差別，其功能更依賴于相關蛋白因子的存在。進一步的，雷鳴博士的研究組解析了MLL3的 SET結構域-Ash2L的SPRY結構域-RbBP5的AA結構域的復合物結構、Menin-MLL1的復合物結構、以及Menin-LEDGF- MLL1肽段的復合物結構等包含MLL家族成員的蛋白質復合物結構。這一系列的結構生物學研究成果部分闡明了MLL蛋白在細胞內受調控的機制，為人類攻克白血病這個難關提供了新的診療思路。

　　在報告的最后，雷鳴博士簡要地介紹了他目前擔任主任的國家蛋白質科學(上海)研究中心的情況。作為上海地區未來最先進、最全面的蛋白質研究機構，該中心將能夠帶動上海地區的蛋白質研究水平，與生物物理所互通有無，互為補充。

　　報告吸引了從事結構生物學研究的眾多同學與老師。最后，到場師生向雷鳴博士提出了很多問題，有關于學術的，也有關于科研事業的，氣氛非常熱烈。