穩態調節指的是細胞進化出復雜的系統,從在外界環境的刺激下維持內在穩定以及生理上的健康與平衡。這些系統對于細胞在壓力狀態下的反應尤其重要。舉例來說,當細胞受到極限溫度、紫外照射等刺激下,如果不能夠保持穩態,就很容易發生病變。

細胞自噬是細胞維持穩態平衡的關鍵過程。自噬過程能夠降解細胞中的有毒成分。舉例來說,自噬作用能夠清楚錯誤折疊的蛋白,這一過程如果無法順利進行,將會導致蛋白的沉積。
根據最近發表在《Autophagy》雜志上的一篇文章,來自日本的研究者們描述了一種新的方法,該方法能夠揭示自噬作用的分子機制。他們的研究重點在于泛素蛋白,即該過程的關鍵信號分子。
泛素蛋白能夠與細胞中的其它蛋白相互結合,例如錯誤折疊的蛋白質,然后靶向降解。泛素是以重復的單位與目的蛋白進行連接的,從而使得自噬系統能夠識別。這種多步驟的過程叫做泛素化。蛋白質表面能夠形成許多復雜的泛素鏈,但只有其中一小部分類型得到了詳細的研究。
"泛素實際上含有八個不同的氨基酸殘基,能夠在靶蛋白上形成多泛素鏈",該文章的第一作者Yoichi Nibe解釋道:"我們知道泛素鏈連接的氨基酸的種類決定了蛋白質降解的具體方式,但目前為止僅僅有兩種氨基酸殘基得到了詳細的研究,而其它六個氨基酸殘基的功能目前并不清楚。因此,我們需要一個能夠幫助我們分析任一氨基酸殘基的系統"。
為了達到這一目的,研究者們開發了一種能夠表達兩類遺傳修飾的泛素分子的系統。這種泛素化分子一端與熒光蛋白的一半亞基結合。當兩個亞基靠近時,將會發出綠光,從而證明兩個泛素分子存在相互作用。
到目前為止,研究者們僅僅知道兩種形成泛素鏈的賴氨酸殘基,即48位賴氨酸以及63位賴氨酸,與自噬作用有關。研究者們希望他們的系統能夠幫助揭示更多的泛素化過程。
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