關于外肽酶的反應特性介紹
所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范圍，最適溫度介于37～50℃；與前者相比，羧肽酶具有較寬的作用pH值范圍(4.0～8.5)和較寬的溫度范圍(25～80℃) 。......閱讀全文
關于外肽酶的反應特性介紹
所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范圍，
外肽酶的反應特性
反應特性所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范
外肽酶的反應特性
所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范圍，最適
外肽酶的反應特性
所有的外肽酶作用的底物N-末端必須有1個游離的氨基，或者C-末端必須有1個游離的羧基，或者兩種結構都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質、多肽鏈的結構和長度共同決定外肽酶的活性。大多數氨肽酶的最適pH值在中性范圍，
關于外肽酶的分類的介紹
酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基（羧
外肽酶的分類介紹
酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基（羧
外肽酶的結構
氨肽酶的結構許多氨肽酶是鋅金屬酶類，鋅離子與底物的配基有關。多數微生物氨肽酶是單鏈多肽，其他的含有2、4或6個亞基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射線結晶方法揭示了牛晶狀體LAP的三維結構，表明它是一種在活性部位含有2個鋅離子的金屬酶，而哺乳動物間LAP具有結構相似性，不過也發現牛晶狀
外肽酶的分類
外肽酶的分類酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸
什么是外肽酶？
外肽酶廣泛分布在動物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理過程和病理生理過程都能起到重要的作用，主要涉及信號轉導、肽類激素的調節、蛋白質結合和消化等過程。研究最多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已經從乳酸菌中分離純化出100多種氨肽酶，但其他與食品發酵有關的微生物外肽酶的研究報道相對較少。
外肽酶的結構特點
外肽酶，也叫肽鏈端解酶，或端解酶，是蛋白水解酶一類，可催化多肽鏈末端肽鍵水解，游離末端氨基酸。根據其所剪切肽鏈末端為氨基端或羧基端又可分為氨基肽酶和羧基肽酶。此外，還包括催化二肽水解的二肽酶，從多肽鏈末端剪切二肽的二肽基肽酶。
外肽酶的分布情況
外肽酶廣泛分布在動物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理過程和病理生理過程都能起到重要的作用，主要涉及信號轉導、肽類激素的調節、蛋白質結合和消化等過程。研究最多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已經從乳酸菌中分離純化出100多種氨肽酶，但其他與食品發酵有關的微生物外肽酶的研究報道相對較少? 。
外肽酶的分類和性質
酶學委員會 (E. C.)列出了72種不同的外肽酶(http://www.expasy.ch/enzymes)。外肽酶只是在靠近多鏈的一側末端起作用，在游離N端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基、二肽或三肽（即分別為氨肽酶、二肽基肽酶和三肽基肽酶）；在游離C末端起作用的酶釋放出單個的氨基酸殘基（羧肽酶
商品型外肽酶的主要應用
商品型外肽酶絕大多數是氨肽酶，主要用于食品蛋白質水解產物的生產過程中，目的在于提高適口性、功能性和營養特性。奶酪生產中通常使用外肽酶降解酪蛋白，并減弱苦味。一般的商業酶最適pH值都在中性范圍。在說明書上酶活都是依據亮氨酸氨肽酶標示，因此，很難比較商用外肽酶的活性。有些酶制劑是外肽酶型，如Protea
簡述外肽酶的基本信息
外肽酶廣泛分布在動物、植物、微生物以及土壤中，在生物正常生理過程和病理生理過程都能起到重要的作用，主要涉及信號轉導、肽類激素的調節、蛋白質結合和消化等過程。研究最多的氨肽酶是乳酸菌氨肽酶，已經從乳酸菌中分離純化出100多種氨肽酶，但其他與食品發酵有關的微生物外肽酶的研究報道相對較少。
關于羧肽酶的結構介紹
對于羧肽酶結構的認識，人們較為熟悉的是CPA和CPB的三維晶體構型。X射線掃描結果表明，牛CPA與CPB的結構十分相似。CPA存在于哺乳動物胰臟中，分子質量34.6 kD，每個酶分子含有1個Zn離子作為輔基，酶蛋白是單一的多肽鏈，約有300個氨基酸殘基。牛CPB分子也含有1個Zn離子，肽鏈有30
關于氨肽酶的分類介紹
氨肽酶種類繁多，將氨肽酶按照不同特性進行分類對人們認識和了解氨肽酶有著很大的幫助。關于氨肽酶的分類方式有許多種，如按底物特異性、按在細胞中所處的位置、按催化特性、按最適 pH 等進行分類，下面介紹主要的三種分類方式 [1] ： (1) 根據氨肽酶底物特異性的不同將氨肽酶分為兩大類：一類是具有嚴
關于羧肽酶的概念介紹
羧肽酶(Carboxypeptidases,CPs)是一種專一性地從肽鏈的C端逐個降解、釋放游離氨基酸的一類肽鏈外切酶。在動物、植物的組織器官中，羧肽酶發揮著重要的生理功能。如胰腺羧肽酶A和B可用于消化食物，羧肽酶M(CPM)選擇性地參與肽類激素的加工,羧肽酶D(CPD)和羧肽酶N(CPN)參與
關于內肽酶的基本介紹
內肽酶，也就是通常所說的蛋白酶，主要作用于蛋白質多肽鏈內部的肽鍵使蛋白質長鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據結構同源性分為不同的宗族，亞類進一步根據序列同源性程度分為不同的家族。 蛋白酶水解蛋白質時，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點是羧基側為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點
關于谷氨酰轉肽酶的介紹
谷氨酰轉肽酶（γ-GT）主要用于診斷肝膽疾病，是測定膽道梗阻和肝炎活動的指標。 其廣泛分布于人體組織中，腎內最多，其次為胰和肝，胚胎期則以肝內最多，在肝內主要分布于肝細胞漿和肝內膽管上皮中，正常人血清中γ-GT主要來自肝臟，正常值為3～50U/L（γ-谷氨酰對硝基苯胺法）。
關于肽酶的基本信息介紹
肽酶是一種能夠水解肽鏈的酶，是國際生物化學和分子生物學聯盟命名委員會（Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology，NC-IUBMB）推薦的作為所有蛋白水解酶的一般術
關于金屬羧肽酶的基本介紹
金屬羧肽酶是一類存在于細胞外，幫助蛋白質消化,在中性或弱堿性條件下具有機大活性的羧肽酶，包括羧肽酶A、B、賴氨酸羧肽酶(EC3.4.17.3).甘氨酸羧肽酶(EC3.4.17.4)和谷氨酸羧肽酶(EC3.4.17.11)等。其中，羧肽酶A能釋放C末端氨基酸(除脯氨酸、羥脯氨酸、精氨酸和賴氨酸)，
外周蛋白的特性
有時外周蛋白與跨膜蛋白難以截然區分，因為許多跨膜蛋白是由幾條多肽鏈組成，其中一些穿越脂雙層，另一些駐留在外周。研究較清楚的是位于質膜內表面（胞質面）的外周蛋白，它們在該處形成一個纖維網絡，即膜“骨架”，給膜提供機械支持，并為整合蛋白提供錨定位點。例如，紅細胞的血影蛋白和錨蛋白即為外周蛋白，它們在
關于羧肽酶的基本信息介紹
羧肽酶(Carboxypeptidases, CPs)是一種 專一性地從肽鏈的C端逐個降解、釋放游離氨基酸的一類肽鏈外切酶。 羧肽酶A、B是一種消化酶。可專一性地從肽鏈的C端開始逐個降解，釋放出游離氨基酸的一類肽鏈外切酶。以酶原形式存在于生物體內。常用的有A、B、C及Y ，4種羧肽酶。
關于二肽酶的基本介紹
1、化學性質 通常情況下其底物是由肽鍵連接的兩個氨基酸殘基所組成的二肽化合物，并要求兩兩相鄰氨基酸殘基上的α-氨基和α-羧基同時存在。二肽酶在體內通常由腸黏膜細胞中產生并可分泌于胞外，把二肽水解為游離的氨基酸后，由腸壁吸收進入血液到達肝臟。 [1] 2、制備 作為市售產品可由微生物產生后再
關于氨肽酶的基本信息介紹
氨肽酶(Aminopeptidases，簡稱 APs，EC 3.4.11)是一類能從蛋白質和多肽 N 端選擇性切除氨基酸殘基產生游離氨基酸的外切蛋白酶。蛋白酶按照作用位點的不同可以分為兩大類：內切蛋白酶（Endopeptidases）和外切蛋白酶（Exopeptidases），其中外切蛋白酶又可
關于絲氨酸羧肽酶的基本介紹
絲氨酸羧肽酶(Seinecarboxypeptidases,SCP)又稱酸性羧肽酶，是一類真核生物蛋白水解酶，亞基相對分子質量40000-75000，廣泛存在于真菌、高等植物和動物組織。在酸性環境下，絲氨酸羧肽酶具有末端蛋白水解酶、酯酶和脫酰胺酶的話性，可同時參與多肽和蛋白質的加工、修飾與降解。
關于羧肽酶的來源和分布的介紹
根據來源分類，羧肽酶可分為動物羧肽酶、植物羧肽酶和微生物羧肽酶。在哺乳動物的不同阻織中含有一系列的金屬羧肽酶，以執行相應的生理功能。如胰腺羧肽酶A和B主要幫助消化食物、羧肽酶E選擇性地加工.生物活性肽、羧肽酶M選擇性地參與肽類激素的加工、羧肽酶D(高爾基體中)和羧肽酶N(血漿中)參與肽和蛋白質的
吡啶的親電取代反應特性介紹
吡啶是“缺π”雜環，環上電子云密度比苯低，因此其親電取代反應的活性也比苯低，與硝基苯相當。由于環上氮原子的鈍化作用，使親電取代反應的條件比較苛刻，且產率較低，取代基主要進入3(β)位。 與苯相比，吡啶環親電取代反應變難，而且取代基主要進入3(β)位，可以通過中間體的相對穩定性來說明這一作用。
肽酶的分類介紹
肽酶是能分解蛋白短肽的酶類總稱，大多存在于微生物細胞內，在發酵過程中當細胞自溶后，便釋放肽酶水解肽類形成氨基酸，作為風味前體。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質的編碼中，編碼肽酶的基因占了2%。根據催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型和金
轉肽酶的介紹
轉肽酶（sortase）功能：在蛋白質生物合成過程中肽鍵的形成具有必須的作用。轉肽酶識別特異多肽,催化不同的轉肽反應。 在體內分布很廣，如腎、肝、胰等臟器均有些酶。但血清中GGT主要來自肝臟，具有較強的特異性。所以當肝膽系統病變的時候，GGT活性升高，臨床上測定此酶活性來協助診斷肝膽疾病。