近日，中國科學院大連化學物理研究所研究員劉宇團隊和研究員張麗華、研究員趙群團隊合作，通過對淀粉樣變蛋白病理檢測工具分子——硫黃素T進行系統性結構改造，實現了阿爾茨海默病小鼠腦組織中淀粉樣沉積物的光催化鄰近標記，并原位解析了其組成成分和相互作用信息。相關成果發表在《自然-通訊》。
阿爾茨海默病（AD）是最常見的神經退行性疾病之一，其核心病理特征為腦內淀粉樣變β蛋白斑塊和異常磷酸化Tau纏結的持續累積。大量臨床與病理學證據表明，淀粉樣沉積在疾病起始與進展中具有關鍵驅動作用。目前，已有多種成像探針可用于淀粉樣沉積的可視化檢測，但在淀粉樣變蛋白沉積物的組分分析方面，仍主要依賴于傳統的差速離心與激光顯微切割等復雜分析技術。這些方法存在空間分辨率低、通量有限、設備成本高等技術局限，難以對復雜腦組織中的淀粉樣沉積進行系統性組分解析。因此，亟需開發新型、精準且高效的組織原位解析技術。
針對上述技術難點，合作團隊發展了一種基于有機小分子的光催化鄰近標記策略（Amyloid-ID）。該策略利用光敏分子產生的活性氧中間體與標記底物炔丙胺，實現了AD小鼠腦切片中淀粉樣沉積物的原位標記與富集，以及其組分與蛋白互作網絡的系統性解析。團隊從經典淀粉樣變蛋白染料硫黃素T的結構出發，通過在分子中延長共軛體系并引入重原子，將ThT的熒光性質高效轉化為光敏性質。隨后，他們在AD小鼠腦組織切片中，建立了淀粉樣變蛋白的分離富集與蛋白質組學分析方法，鑒定出AD的核心致病蛋白tau蛋白。研究發現，不同表型AD小鼠模型中，淀粉樣沉積的蛋白質組分有超過60%的重疊，并共同富集到線粒體相關通路。該結果支持了“線粒體功能障礙是阿爾茨海默病核心機制之一”的觀點。
該技術的發展為神經退行性疾病中致病蛋白的組分與互作研究提供了新的分析工具與方法支撐。
相關論文信息：https://doi.org/10.1038/s41467-025-68017-4
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